Beljakovine: Struktura in funkcija.

Znano je, da proteini - podlaga za obstoj življenja na našem planetu.Glede na teorijo Oparin-Haldane je koacervatnega kapljic sestavljeni iz peptidnih molekul, je postala osnova izvoru živih bitij.To je brez dvoma, ker je analiza notranje strukture vsakega predstavnika biomase, kaže, da imajo te snovi vse: rastline, živali, mikroorganizmi, glive, virusi.In so zelo raznolike in makromolekularnega narave.Ime

od štirih od teh struktur, so sinonim:

• beljakovine;
• beljakovine;
• polipeptidov;
• peptidi.

Protein molekule

Njihovo število je resnično neprecenljiv.V tem primeru so lahko vsi proteinskih molekul lahko razdelimo v dve veliki skupini:

• preprost - sestavljajo samo aminokislinskih sekvenc, povezanima s peptidnimi vezmi;
• kompleks - struktura in struktura proteina značilna dodatna protolytic (protetičnih) skupine, ki se imenuje tudi kofaktorjev.

Te kompleksne molekule imajo prav tako svojo uvrstitev.

maturantske kompleksne peptidi

1. glikoproteini - so tesno povezane spojine beljakovin in ogljikovih hidratov.Struktura molekul so prepleteni prostetične skupine mukopolisaharide.
2. lipoproteini - kompleksna spojina proteinov in lipidov.
3. metaloproteinov - delovati kot kovinskih ionov protetični skupin (železa, mangana, bakra, in drugih).
4. nukleoproteine ​​- povezava beljakovin in nukleinskih kislin (DNK, RNK).
5. Fosfoproteidy - mesnatost ostanka kislega proteina in fosforne.
6. chromoproteids - zelo podobna metaloproteinov pa element, ki je del protetičnega skupine je niz barvane (rdeča - hemoglobin, zeleno - klorofila, in tako naprej).

Vsaka skupina je razpravljala strukturo in lastnosti proteinov, so različni.Funkcije, ki jih izvajajo, tudi odvisno od vrste molekule.

kemijska struktura proteinov

S tega vidika beljakovin - to je dolg, trdna veriga aminokislinskih ostankov medsebojno povezanih specifičnih obveznice imenovane peptid.S strani strukture kisline odstopati veje - radikale.Takšna struktura molekule je odkril E. Fischer na začetku stoletja XXI.

podrobneje kasneje so preučevali beljakovine, strukturo in funkcijo proteinov.Je postalo jasno, da so aminokisline, ki sestavljajo strukturo peptid, skupno 20, vendar pa se s tem lahko kombinirajo na različne načine.Zato različnih polipeptidnih struktur.Poleg tega je proces življenja in opravljanju njegovih nalog proteinov so sposobni opraviti vrsto kemičnih transformacij.Kot rezultat, spreminjajo strukturo, in je popolnoma nov tip povezave.

Da bi presekali peptidno vez, tj prekinil strukturo beljakovin krogov, je potrebno izbrati zelo težkih pogojih (visoke temperature, kislinami ali bazami katalizator).To je zaradi visoke trdnosti kovalentne vezi v molekuli, in sicer v skupini peptida.

Dokaz proteinske strukture v laboratoriju izvedemo s pomočjo biuretne reakcijo - vpliv na-polipeptidnega obori hidroksida, bakrovega (II).Kompleks peptid skupina in baker ion daje svetlo vijolična barva.

Obstajajo štiri temeljna strukturna organizacija, od katerih ima vsaka svoje značilnosti strukture proteinov.Ravni

organizacija: primarna struktura

Kot je navedeno zgoraj, peptid - zaporedje aminokislinskih ostankov z vključkov, koencimov ali brez njih.Torej to imenujemo primarno strukturo molekule, ki je naravno, seveda pa je pravi aminokisline vstopile s peptidnimi vezmi, in nič več.To pomeni, da je polipeptid linearni struktura.Ta posebna struktura proteinov načrta - da je kombinacija kislin je ključnega pomena za izvajanje funkcij proteinske molekule.Zaradi teh značilnosti je ne le mogoče identificirati peptid, ampak tudi za napovedovanje lastnosti in vlogo popolnoma nova, še neodkrita.Primeri peptidov, ki imajo primarno strukturo naravnih - insulina, pepsina, himotripsin, in drugi.

sekundarni mesnatost

Struktura in lastnosti proteinov v tej kategoriji so nekaj sprememb.Takšna struktura se lahko na začetku tvorjen na naravo ali kadar je izpostavljen ostrim začetno temperaturo hidrolize ali drugi pogoji.

Ta mesnatost ima tri sorte:

1. gladke, pravilne, stereoregular kolobarji zgrajeni iz aminokislinskih ostankov, ki so zavite okrog glavne osi povezavo.Držijo skupaj le z vodikovimi vezmi, ki se pojavijo med kisikom enega peptida skupino in drugega vodik.Pri čemer je struktura šteje posledica dejstva, da so navitja enakomerno ponoviti vsake 4 enoto.Takšna struktura je lahko bodisi levičarje ali pravozakruchennoy.Toda v najbolj znani beljakovine desnosučni izomerov prevladuje.Takšna mesnatost imenuje alfa-strukture.
2. sestavek in struktura proteinov po vrsti razlikuje od predhodne, da so vodikove vezi se tvorijo med več ne stoji na eni strani ostankov molekulo, in znatne razdalje med in dovolj daleč.Iz tega razloga se je celotna struktura postane bolj vzgibana kača zapletena polipeptidne verige.Obstaja ena funkcija, ki bi morala biti protein.Struktura aminokislin na vejah mora biti kar se da kratek, da glicina ali alanina, npr.Ta vrsta sekundarno konformacije se imenuje beta stanja za njihovo sposobnost, da držijo skupaj, če je tvorba strukturi.
3. spada v tretjo vrsto strukture biologiji proteinov nakazuje, kako zapleteno raznorazbrosannye, neurejenimi fragmente, ki nimajo stereoregularity in se lahko spreminjajo strukturo pod vplivom zunanjih pogojev.

Primeri proteinov, ki imajo srednjo strukturo po naravi, ni razkrila.

Terciarno izobraževanje

To je dokaj zapletena mesnatost, ki ima ime "globule".Kaj je beljakovin?Njegova sestava temelji na sekundarno strukturo pa dodajanje novih vrst interakcij med skupinami atomov, in celotne molekule, kot so gube, vodeni tako, da se zagotovi, da so hidrofilne skupine usmerjena proti notranjosti kroglic in hidrofobni - navzven.

To pojasnjuje naboj proteinskih molekul v koloidnih raztopin vode.Katere vrste interakcij so tam?

1. Vodikove vezi - ostanejo nespremenjene med istimi deli, kot v sekundarni strukturi.
2. hidrofobni (hidrofilni) interakcija - pojavijo, ko raztopimo v vodi polipeptid.
3. Ionic atrakcija - raznozaryazhennymi nastala med skupinami aminokislinskih ostankov (radikale).
4. kovalentne interakcije - se lahko oblikuje med posebnimi straneh kisline - cisteinskih molekul, ali bolje, njihovimi repi.

Tako lahko sestavek in struktura proteinov, ki imajo terciarno strukturo opišemo kot kroglic zapakirano v polipeptidnih verig, ki imajo in stabilizacijo svoje konformacijo zaradi različnih vrst kemičnih reakcij.Primeri takšnih peptidov: fosfoglitseratkenaza, tRNA, alfa-keratin, svila fibroin, in drugi.

kvartarni struktura

To je eden izmed najbolj kompleksnih kroglic, ki tvorijo beljakovine.Struktura in funkcija proteinov, tak načrt je zelo specifična in večplastno.

Kaj je to mesnatost?To je več (v nekaterih primerih deset) večje in manjše polipeptidne verige, ki se tvorijo neodvisno drug od drugega.Ampak potem, z enakimi interakcije, ki smo jih štejejo za terciarne strukture, ti peptidi so zavite in prepletena.Tako dobimo kompleksne konformacijske kepic, ki lahko vsebujejo kovinske atome in lipidov skupine in ogljikovih hidratov.Primeri takih proteinov: DNA polimerazo virusa tobak proteina ovojnice, hemoglobin, in drugi.

Vse smo pregledali struktura peptidov imajo svoje metode identifikacije v laboratoriju, ki temelji na trenutnih možnostih uporabe kromatografije, centrifugiranje elektronske in optične mikroskopije in visoke računalniške tehnologije.

Funkcije

struktura in funkcija proteinov je tesno povezana med seboj.To pomeni, da vsak peptid igra vlogo, ki je edinstvena in posebna.Obstajajo tisti, ki so sposobni izvesti v živi celici, več pomembnih poslov.Vendar pa je lahko v obliki povzetka za izražanje osnovnih funkcij proteinskih molekul v organizmih živih bitij:

1. pogon.Celled organizmi ali organele, ali nekatere vrste mobilnosti celic, razseljenih znižanja.To je zagotovljeno z proteinov, ki tvorijo strukturo aparature motorja: cilia, bičkov, citoplazemski membrani.Če govorimo o nezmožnosti celic izpodrivanja, proteini lahko prispevajo k njihovemu zmanjševanju (mišica miozin).
2. prehranske ali backup funkcija.To predstavlja kopičenje proteinskih molekul v jajčnimi celicami, zarodki in rastlinskih semen za prihodnje dopolnjevanje manjkajočih hranil.Po odcepitvi od peptidov in aminokislin dobimo biološko aktivne snovi, ki so bistvenega pomena za normalen razvoj živih organizmov.
3. funkcija energije.Poleg ogljikovih hidratov prisili telo lahko proizvaja in proteini.V razpadu 1 g peptida sproščenega 17,6 kJ koristnih energije v obliki adenozin trifosfat (ATP), ki se porabi v procesih življenja.
4. opozorilo in regulativna funkcija.Gre za izvajanje pozorno spremljanje tekočih procesov in signalizacijo celicah tkiv iz njih teles slednjih sistemov, in tako naprej.Tipičen primer je inzulin, ki je strogo določa količino glukoze v krvi.
5. funkcija receptor.Izvedemo s spreminjanjem konformacijo peptida z ene strani membrane in ubiranje drugi konec preoblikovanja.Ko se to zgodi prenos signala in zahtevane podatke.Večina teh proteinov so vgrajeni v citoplazemski membrano celic in ohranja strog nadzor nad vsem materialu, ki gre skozi njo.Vas opozori na kemične in fizikalne spremembe v okolju.
6. prevoz funkcija peptidov.To se izvede beljakovinske kanale in nosilne proteine.Njihova naloga je jasno - transportnih molekul, potrebnih za mesta, ki so nizke koncentracije delov z visoko.Tipičen primer je transport kisika in ogljikovega dioksida organov in tkiv beljakovin hemoglobina.Prav tako izvajajo dostavo spojin z majhno molekulsko maso skozi celično membrano notri.
7. funkcija struktura.Eden od najbolj pomembnih tistih, ki opravlja protein.Struktura vseh celic in njihovih organele peptidov je zagotovljena.So kot okvir in oblikujejo strukturo.Poleg tega so tudi podprli in ga spremeniti, če je potrebno.Zato je za rast in razvoj vseh živih organizmov beljakovin, ki so potrebne v prehrani.Takšni peptidi vključujejo elastin, tubulin, kolagena, aktin in druge keratin.
8. katalitsko funkcijo.Njen opravlja encime.Številne in raznolike, jih pospešiti vse kemične in biokemične reakcije v telesu.Brez njihovega sodelovanja, bi običajna jabolko v želodcu lahko prebavljivi samo dva dni, je verjetno, da se ukrivi istočasno.Pod vplivom katalaze, peroksidaze in drugih encimov, ta proces traja dve uri.Na splošno velja, da je prek te vloge beljakovin anabolizem in katabolizem izvedemo, da je plastično in energetsko presnovo.Zaščitna vloga

Obstaja več vrst groženj, iz katerih so beljakovine, ki so namenjeni za zaščito telesa.

Prvič, kemični napad molekule travmatično reaktant plinskih snovi različnega spektra.Peptidi so sposobni, da se pridružijo z njimi v kemični reakciji, prevajanje v neškodljivo obliko ali preprosto nevtralizacijo.

Drugič, fizično nevarnost poškodb - če je čas protein fibrinogenove ne preoblikuje v fibrin na mestu poškodbe, kri ne Zgrušati, zato bo prišlo do blokade.Potem pa, nasprotno, mora plazminom peptid sposoben zanič strdek in ponovno vzpostavitev prehodnosti plovila.

Tretjič, grožnja imunitete.Strukturo in vrednost beljakovin, ki tvorijo imunske obrambe, je ključnega pomena.Protitelesa, imunoglobulini, interferoni - so vsi pomembni in pomembni elementi limfnim in imunskega sistema.Morebitne tujke, zlonamerna molekula mrtvih celic, ali je celotna struktura podvržena takojšnjemu študijo peptidno spojino.To je razlog, zakaj lahko oseba sama, brez pomoči zdravil vsak dan, da se zaščitijo pred okužbo in preprostih virusov.

fizikalne lastnosti

celična struktura proteinov je zelo specifična in odvisna od funkcije.Toda fizikalne lastnosti peptidov so podobni in se zmanjša z naslednjimi značilnostmi.

1. molekulska masa - do 1.000.000 Daltonov.
2. v vodni raztopini sistemov oblika koloidnih.Obstaja struktura pridobi zaračunali lahko razlikujejo glede na kislost.
3. Ko izpostavljeni težkih pogojih (sevanja, kislino ali lugom, temperature, itd), lahko prenese na druge plasti konformacijo, tj denaturira.Ta proces je 90% nepovraten.Vendar pa obstaja obrnjenimi premik - renaturacijo.

To so osnovne lastnosti fizikalnih lastnosti peptidov.