konformasyon (yapı) sipariş ve her bir proteinin özgüdür.Özel durumlarda molekül bileşiklerinin mekansal yapısını stabilize bağlantıları çok sayıda, bir kopma var.Bunun bir sonucu olarak, boşluk tamamen tüm molekülü (ya da bunun bir kısmının) düzensiz bir sargı şeklini alır.Bu süreç 'denatürasyon' denir.Bu değişiklik altmış seksen derece ısıyı tetikleyebilir.Böylece, her bir molekül elde edilen aralık diğerlerinden konformasyonda farklı olabilir.
protein denatürasyonu kovalan olmayan bağlar yok etme yeteneğine sahip herhangi bir maddelerin etkisi altında gerçekleşir.Bu işlem, bazı organik bileşikler, (fenoller, alkoller ve diğerleri) etkisi altında, alkalin veya asidik koşullar, faz, profil üst yüzeyi altında oluşabilir.Protein denatürasyonu guanidinyum klorür veya üre etkisi altında meydana gelebilir.Bu maddeler, molekül içinde mevcut olan bir protein, kendi hidrojen bağları yerine amino asit kalıntılarının bir grup numarası ile peptit omurgasının karbonil veya amino grupları ile zayıf bağlar (hidrofob, noniyonik, hidrojen) oluşturur.Sonuç olarak, bir değişiklik sekonder ve tersiyer yapının meydana gelir.Denatüre edici ajanlara
Direnç ölçüde molekülü disülfür bağları bileşikler protein varlığına bağlıdır.Tripsin inhibitörü üç bağlantı S var - S. Sağlanan kurtarma protein denatürasyonu diğer etkiler olmadan gerçekleşir.Oksidasyon sistein SH-grupları ve disülfid bağlarının oluşumu gerçekleştirilir, daha sonra yerleştirilen bir bileşik koşulları durumunda, başlangıç konformasyon geri.Hatta tek bir disülfid bağı varlığı önemli ölçüde mekansal yapısının istikrarı artırır.Protein
denatürasyon, genellikle çözünürlük bir azalma eşlik etmektedir.Bununla birlikte çoğu zaman bir çökelti oluşturur.Orada şeklindedir "pıhtılaşmış protein."Yumurta kaynar durumunda, örneğin, olduğu gibi çözelti içinde bileşiklerin yüksek konsantrasyonlarda, "aşamalı", tam bir çözüm maruz kalır.Protein denatüre onun biyolojik aktivitesini kaybettiğinde.Bu prensip olarak, bir antiseptik ajan olarak karbolik asit (fenol sulu solüsyon) kullanımı.Mekansal yapısının
İstikrarsızlık, çeşitli maddelerin etkisi altında başarısızlık olasılığı yüksek ölçüde izolasyonu ve protein çalışmayı engeller.Tıpta ve endüstride bileşikler kullanıldığında, aynı zamanda, belirli bir sorun oluşturulur.
protein denatürasyonu yüksek sıcaklıklara maruz bırakılma ile gerçekleştirilir ise, belirli koşullar altında işlem renativatsii yavaş soğutma - nativ (orijinal) konformasyon restorasyon.Bu durum, peptit zincirinin döşeme primer yapısına uygun olduğunu göstermektedir.
Formasyonu yerli konformasyon (orijinal konum) kendiliğinden bir süreçtir.Diğer bir deyişle, bu düzenleme, bir molekül içinde bulunan serbest minimum enerji miktarına karşılık gelir.Olası bileşiğin uzaysal yapı peptid zincirindeki amino asit dizisi kodlanmış olduğu sonucuna elde edilir.Bu yolla tüm polipeptidler amino asitlerin almaşma ilişkili olduğu anlamına gelir (örneğin, mioglobinovye peptid zincirleri) özdeş bir konformasyonu alacaktır.
proteinleri, ya da çok az bir şekle sahip olan tamamen aynı olsa bile, primer yapısında önemli farklılıklar gösterebilir.
