Protein moleküllerinin yapısal organizasyon Seviyeleri: Protein ikincil yapı

Protein molekülünün proteinleri ve proteidler polipeptid zincirinin

çekirdek yapısı ve bir, iki ya da daha çok devre meydana gelebilir.Bununla birlikte, biyopolimerlerin fiziksel, biyolojik ve kimyasal özellikleri bir "anlamsız" değil, aynı zamanda protein moleküllerinin örgütün diğer seviyelere göre olmayabilir, sadece bir genel kimyasal yapıya kaynaklanır.Bir proteinin birincil yapısı

kalitatif ve kantitatif amino asit kompozisyonu tarafından tespit edilir.Peptid bağı birincil yapının temelini oluşturur.İlk defa, bu hipotezi 1888 Danilevskiy önerildiği üzere ve daha sonra şüpheleri E. Fischer tarafından gerçekleştirilir peptit sentezi ile teyit edildi.Protein molekülünün yapısı ayrıntılı Danilevskiy E. Fischer incelenmiştir.Bu teoriye göre, protein moleküllerinin peptid bağlarıyla birleştirilen amino asit kalıntılarının bir sayıda oluşur.Bir protein molekülü, bir veya daha fazla polipeptid zincirine sahip olabilir.Kimyasal maddeler ve proteolitik enzimleri kullanılarak proteinlerin primer yapısının çalışmada

.Örneğin, Edman bozundurması kullanılarak terminali amino asidi tanımlamak için çok uygundur.

proteini ikincil yapı protein molekülünün uzaysal konfigürasyonunu göstermektedir.Alfa-heliks, beta-helezoni kollajen helisin ikincil yapı, aşağıdaki türleri.Bilim adamları, peptidlerin yapısına en yaygın alfa-heliks olduğunu bulduk.

proteini ikincil yapı hidrojen bağları ile stabilize edilir.Ikinci bir elektronegatif azot atomu, bir peptid bağı bağlı hidrojen atomu, ve amino asitler dördüncü birinin bir karbonil oksijen atomu ile ortaya çıkarlar ve spiral boyunca yönlendirilir.Enerji hesaplamalar, bu amino asitlerin polimerizasyonu ana proteinde mevcut olan daha verimli bir sağ alfa-heliks olduğunu göstermektedir.

proteini ikincil yapı: beta-kırmalı beta-tabaka yapısı

polipeptid halkaları tamamen uzatılmış.Iki peptid bağlarının reaksiyonu ile oluşturulmuş beta-tabaka.Bu yapı, lifli proteinler (keratin, fibroin, vs.) için tipiktir.Bundan başka zincir-arası disülfid bağı ile stabilize edilmiş polipeptid zincirinin bir paralel düzenleme ile karakterize edilen, özellikle, p-keratin olarak.Ipek fibroin bitişik antiparalel polipeptit zincirleri.Proteinlerin

ikincil yapı: kolajen sarmal

Eğitim üç devre çubuk şekline sahip olan spiralized Bunun yanında, tropokollajen oluşur.Helis büküm zincir ve form da süper.Helix, hidrojen olarak meydana gelen peptid amino, bir zincirin amino asit kalıntılarının grupları ve diğer bir zincirin amino asit kalıntısının karbonil grubun oksijeni ile hidrojen bağları ile stabilize edilmiştir.Sunulan kollajen yapısı, yüksek mukavemet ve elastikiyet verir.

Yerli durumda olduğu, protein

En proteinlerinin üçüncül yapı şekli, boyutu ve amino asit kalıntılarının polarite ve amino asit sekansı ile tespit edilir, çok kompakt bir yapıya sahiptir.Proteinin doğal yapısındaki ya da protein molekülü ve stabilizasyon üçüncül yapısı, hidrofobik ve iyonik etkileşimler, hidrojen bağı, ve diğerleri olan. Bu kuvvetlerin etkisi altında elde edilmektedir termodinamik uygun uyum oluşumu

önemli bir etkisi.

kuaterner yapı

molekülünün Bu yapı tek bir kompleks molekülüne çok sayıda alt birimlerinin esas sonucudur.Her bir alt birim yapısı, birincil, ikincil ve üçüncül yapıları içerir.