Protein: yapısı ve işlevi.

Bu proteinler olduğu bilinmektedir - gezegenimizde yaşamın kökeni temelini.Oparin-Haldane teorisine peptit molekülleri oluşan koaservat damla oldu göre, bu canlıların kökeni temeli haline geldi.Bitkiler, hayvanlar, mikroorganizmalar, mantarlar, virüsler: biyokütle herhangi temsilcisinin iç yapısının analizi bu maddeler her şeyin var olduğunu gösterir, çünkü bu şüphe yoktur.Ve onlar çok farklı ve makromoleküler doğası vardır.Bu yapıların dördü ile ilgili

isim, bunlar eş anlamlıdır:

• proteinler;
• proteinler;
• polipeptidleri;
• peptidler.

protein molekülleri,

Sayıları gerçek hesaplanamaz olup.Bu durumda, tüm protein molekülleri, iki ana gruba ayrılabilir:

• basit - Sadece peptit bağları ile birleştirilen amino asit dizilerinden oluşan;
• kompleksi - Ek protolytic (prostetik) grupları ile karakterize edilen bir protein yapısı ve yapı, aynı zamanda kofaktörleri olarak adlandırılır.

Bu kompleks moleküller de kendi sınıflandırması var.

bitirme kompleks peptidleri

1. glikoproteinler - yakın protein ve karbonhidrat bileşikleri ile ilgilidir.Moleküllerin yapısı prostetik gruplar mukopolisakkaritler iç içedir.
2. lipoproteinler - proteinlerin ve lipidlerin kompleks bileşiği.
3. metalloproteinlerdir - protez grubu metal iyonlarının (demir, manganez, bakır ve diğerleri) gibi davranır.
4. Nükleoproteinler - bağlantısı, proteinlere ve nükleik asitler (DNA, RNA).
5. Fosfoproteidy - Protein ve fosforik asit kalıntısı konformasyonu.
6. chromoproteids - metalloprotein çok benzer, ancak, protez grubunun bir parçası olan bir eleman, renkli (böylece klorofil ve - - hemoglobin yeşil, kırmızı) 'in bir dizi.

Her grup yapısını ele ve proteinlerin özellikleri farklıdır.Yaptıkları fonksiyonları da molekül tipine bağlı olarak değişir.

Bu açıdan bakıldığında, protein kaynaktan proteinleri

kimyasal yapısı - amino asit kalıntısı peptidi olarak adlandırılan birbirine belirli bir bağlar bir uzun, katı bir zincir.Taraftan yapılar asitler dalları yola - radikaller.Molekülün Böyle bir yapı XXI yüzyılın başında E. Fischer tarafından keşfedilmiştir.

daha ayrıntılı sonra proteinler, proteinlerin yapı ve işlevini incelenmiştir.Bu amino asitler, peptit yapısı, 20 bir toplam oluşturan ortaya çıktı, fakat bu şekilde farklı şekillerde kombine edilebilir.Dolayısıyla, buradaki polipeptid yapılarının çeşitli.Buna ek olarak, yaşam süreci ve fonksiyonları proteinlerin performanslı kimyasal dönüşümler, bir dizi geçmesi mümkündür.Bunun bir sonucu olarak, bunlar yapısını değiştirmek, ve bağlantının tamamen yeni bir türü vardır.

örneğin, peptid bağı kırmak devreleri protein yapısının bozulmaması için, çok sert koşullar (yüksek sıcaklıklar, asit veya alkali, katalizör) seçmek gereklidir.Bu münasebetle peptid grubu molekül içerisinde kovalent bağların yüksek mukavemetli, kaynaklanmaktadır.Laboratuarda protein yapısının

Algılama biüre reaksiyonu kullanılarak gerçekleştirilmektedir - polipeptidi çökeltilmiş hidroksit etkisi, bakır (II).Karmaşık peptid grubu ve bakır iyonu parlak mor renk verir.

proteinlerinin yapısı, kendi özelliklerine sahip, her biri dört temel yapısal organizasyon vardır.

organizasyonu seviyeleri: Yukarıda sözü edildiği gibi birincil yapısı

peptid - inklüzyonlar, koenzimler ya da onlar olmadan bir amino asit kalıntısının bir dizi.Yani bu, doğal olan, molekülün temel yapısı olarak adlandırılır, tabii ki, bu peptid bağları, ve başka bir şey ile birleştirilmiş doğru amino asit kadardır.Bu polipeptid, bir lineer yapı vardır.Planı proteinlerinin bu özel yapı, - asitlerin bir kombinasyonu olan bir protein molekülünün fonksiyonlarının performansı için çok önemlidir.Bu özellikler sayesinde peptidi tanımlamak için değil aynı zamanda henüz keşfedilmemiş, özellikleri ve tamamen yeni bir rolü tahmin için mümkündür.Insülin, pepsin, kimotripsin ve diğerleri -, doğal birincil yapısına sahip olan peptidlerin örnekleri.

ikincil konformasyon

Yapısı ve Bu kategorideki proteinlerin özellikleri çeşitli değişiklikler bulunmaktadır.Sert ilk hidroliz sıcaklığı veya diğer koşullara maruz kaldığında bu tür bir yapı doğasına başlangıçta oluşan edilebilirler.Bağlantı ana ekseni etrafında bükülmüş olan amino asit kalıntılarının inşa

1. düz doğru, stereoregüler bobinler:

   Bu konformasyon üç çeşidi vardır.Sadece oksijenden, bir peptid grubu ve diğer hidrojen arasında oluşabilir, hidrojen bağları ile bir arada tutulan.Yapı, sargılar eşit, her birim 4 tekrarlanır olması nedeniyle olduğu düşünülmektedir formülde.Böyle bir yapı, sol elli ya da pravozakruchennoy olabilir.Ama en çok bilinen proteinler izomeri baskın olmaktadır dekstrorotatori.Böyle bir konformasyon alfa-yapıları çağırdı.Türü aşağıdaki

2. bileşimi ve protein yapısı hidrojen bağları şimdiye kadar bir molekül artıklarının bir tarafta duran olmayan bir dizi arasındaki önemli bir mesafe arasında ve oluşturulması ile bir önceki farklıdır.Bu nedenle, tüm yapı daha dalgalı, yılan kıvrık polipeptit zincirleri haline gelir.Protein olması gereken bir özellik vardır.Dallar üzerinde amino asit yapısı, örneğin, glisin ya da alanin bu kadar kısa olmalıdır.İkincil konformasyon Bu tür genel yapısının oluşumu durumunda birbirine yapışma özellikleri için beta-yaprak olarak adlandırılır.Protein biyoloji yapısının üçüncü tipine ait
3. ne kadar karmaşık raznorazbrosannye, hiçbir stereodüzenlilik ve dış koşullar etkisiyle yapısını değiştirebilir düzensiz parçaları gösterir.Doğal olarak ikincil bir yapıya sahip olan proteinlerin

örnekleri açıklanmaz.

Yükseköğrenim

Bu isim "globule vardır" oldukça karmaşık bir yapı olduğunu.Bir protein nedir?Yapısı sekonder yapısına dayanmaktadır, ancak, bu şekilde yönlendirilen atomlu grupları ve kıvrım gibi, tüm molekül arasındaki etkileşimlerin yeni tip bir ekleme, hidrofilik gruplar küreciklerden ve hidrofobik içine doğru yönlendirilmesini sağlamak için - dışarı doğru.

Bu su kolloidal çözeltiler protein moleküllerinin şarjının açıklar.Etkileşimlerin hangi türleri vardır?

1. Hidrojen bağları - ikincil yapı aynı parçalar arasındaki değişmeden kalır.
2. hidrofobik (hidrofilik) etkileşimi - Su polipeptit içinde çözüldüğünde ortaya çıkar.
3. İyonik çekim - amino asit kalıntıları (radikaller) grupları arasında oluşan raznozaryazhennymi.
4. kovalent etkileşimler - sisteyin molekülüne, daha doğrusu, kuyrukları - özel asit siteleri arasında oluşturulabilir.

Dolayısıyla, bileşim ve üçüncül yapıya sahip proteinlerin yapısı nedeniyle kimyasal reaksiyonların farklı türlerine tutarak ve bir yapıyı kararlı hale polipeptit zincirlerinin haddelenmiş yuvarları olarak tanımlanabilir.Bu tür peptidlerin örnekleri: fosfoglitseratkenaza, tRNA, alfa-keratin, ipek fibroin, ve diğerleri.

kuaterner yapı

Bu proteinleri oluşturmak en karmaşık globülleri biridir.Proteinlerin yapı ve fonksiyonu, böyle bir planın çok özel ve çok yönlüdür.

bu konformasyon nedir?Bu birbirinden bağımsız olarak oluşturulur, bir (bazı durumlarda onlarca) birden büyük ve küçük polipeptid zincirleri vardır.Ama sonra, biz üçüncül yapı için kabul var aynı etkileşimler, bu peptidler bükülmüş ve iç içedir.Bu nedenle, metal atomuna ve lipid grupları ve karbonhidrat ihtiva edebilir karmaşık uyumlu kürecikler elde edilmiştir.DNA polimeraz, tütün virüsü kılıf proteini, hemoglobin ve diğerleri: bu tür proteinlerin örnekleri arasında.

Sonuçta biz peptidlerin yapısı kromatografisi, santrifüj, elektronik ve optik mikroskop ve yüksek bilgisayar teknolojilerini kullanarak mevcut olanaklara dayalı, laboratuvarda kimlik kendi yöntemleri var gözden geçirdi.

Fonksiyonlar

proteinlerin yapı ve işlevi birbiriyle yakından ilişkilidir.Yani, her bir peptit, benzersiz ve belirli bir rol oynar vardır.Canlı bir hücrenin içinde gerçekleştirmek mümkün olanlar, birkaç önemli işlemler vardır.Ancak, özet şekilde canlıların organizmalarda protein moleküllerinin temel işlevlerini ifade edebilirsiniz:

1. tahrik.Hücreli organizmalar veya organeller, veya hücre hareketliliği, bazı tip indirimleri yerinden.Kirpikler, kamçı, sitoplazmik membran: Bu motorun aparatının yapısını oluşturan proteinler tarafından sağlanır.Biz deplasmanına hücrelerin yetersizliği hakkında konuşmak, proteinler azaltma (kas miyozin) katkıda bulunabilir.
2. beslenme ya da yedekleme fonksiyonu.Kayıp besin gelecekteki ikmal yumurta hücreleri, embriyo ve bitki tohumlarında protein moleküllerinin birikimi temsil eder.Peptid ve amino asitlerin yarılma üzerine canlı organizmaların normal gelişimi için gerekli olan biyolojik olarak aktif maddeler verir.
3. enerji fonksiyonu.Apart karbonhidratlardan vücut üretmek ve proteinler edebilirsiniz zorlar.Yaşam süreçlerine tüketilen adenozin trifosfat (ATP), şeklinde faydalı enerji 17.6 kJ serbest peptidin 1 g çürüme olarak.
4. uyarı ve düzenleyici fonksiyonu.O kadar ileri ikincisi sistemlerin organlarına onlardan dokuların, hücrelerin yakın devam eden süreçlerin izlenmesi ve sinyalizasyon uygulamak ve sağlamaktır.Tipik bir örnek, tam olarak kandaki glikoz miktarını giderir insülindir.
5. reseptör fonksiyonu.Zarın bir tarafı ile, peptidin konformasyonunu değiştirme ve yeniden diğer ucunu çekici tarafından yürütülen.Bu sinyal aktarımını ve gerekli bilgileri oluştuğunda.Bu proteinlerin çoğu hücrelerin sitoplazmik zar gömülü olan ve içinden geçen malzemenin tümü üzerinde sıkı bir kontrol tutar edilir.Ortamda kimyasal ve fiziksel değişikliklere sizi uyaran.Peptidlerin
6. taşıma işlevi.Protein kanal ve taşıyıcı proteinleri gerçekleştirilir.Onların rolü açıktır - yüksek olan parçaların bir düşük konsantrasyonda olduğu yerlerde ulaşım molekülleri gerekli.Tipik bir örnek, organlara oksijen ve karbon dioksit bir taşıma aracıdır ve protein hemoglobin dokular.Ayrıca içinde hücre zarından, düşük molekül ağırlığına sahip bileşikler verilmesini gerçekleştirilir.
7. yapı fonksiyonu.Protein gerçekleştiren olanların en önemlilerinden biri.Tüm hücreler ve organellerinin peptidlerin bir yapı sağlanmıştır.Bunlar çerçeve gibidir ve yapısını şekillendiren.Dahası, onlar da desteklemesi ve gerekirse değiştirin.Bu nedenle, diyet gerekli tüm canlı organizmalar proteinlerin büyüme ve gelişme için.Bu peptitler elastin, tubulin, kolajen, aktin ve diğer keratin içerir.
8. katalitik etkisi.Her enzimleri performans.Çok sayıda ve çeşitli, vücutta tüm kimyasal ve biyokimyasal reaksiyonları hızlandırır.Onların katılımı olmadan, midede sıradan elma iki gün boyunca sadece sindirmek mümkün olacaktır, aynı zamanda viraj için muhtemeldir.Katalaz, peroksidazlar ve diğer enzimlerin aksiyonu altında, bu işlem iki saat sürer.Genel olarak, bu, yani, plastik ve enerji metabolizmasını gerçekleştirilir proteini anabolizma ve katabolizmanın bu rol geçer.

koruyucu rol

proteinleri vücudu korumak için tasarlanmış olan tehditler çeşitli türleri vardır.

Öncelikle, farklı spektrum maddelerin kimyasal saldırı travmatik reaktan gaz molekülleri.Peptitler zararsız bir forma tercüme ya da sadece nötralize bir kimyasal reaksiyon onlarla katılmak edebiliyoruz.

İkincisi, yaralanmaların fiziksel tehdit - Protein Fibrinojen zaman yaralanma yerinde fibrin dönüştürülmüş değilse, kan donduracak değildir ve dolayısıyla tıkanma ortaya çıkar.Sonra, tam tersine, bu yetenekli peptid plazminin pıhtı emilir ve geminin açıklığını geri gerekiyor.Üçüncü

, dokunulmazlık tehdidi.Bağışıklık savunmasını oluşturan proteinlerin yapısı ve değer, son derece önemlidir.Antikorlar, immünoglobülinler, interferonlar - lenfatik ve bağışıklık sisteminin önemli ve önemli elemanlardır.Herhangi bir yabancı partiküller, ölü hücrelerden kötü niyetli molekülü, ya da tüm yapı peptid bileşik tarafından derhal çalışma uğrar.Bir kişinin sahibi olabilir bu yüzden ilaçların yardımıyla enfeksiyonu ve basit virüslerden korunmak için her gün olmadan olduğunu.

fiziksel özellikleri

hücre proteini yapısı çok özeldir ve işlevine bağlıdır.Ancak peptidlerin fiziksel özellikleri benzerdir ve aşağıdaki özelliklere indirgenir.

1. molekül ağırlığı - 1000000 Dalton kadar.Sulu çözelti, bir şekilde koloidal sistemleri
2. .Yapı elde eder yetenekli asitlik bağlı Orada değişir şarj edin.
3. (asit veya alkali radyasyon, sıcaklık, vs.) sert koşullara maruz diğer katmanlar konformasyonları, yani bozulurak geçebilir.Bu işlem% 90 geri döndürülemez.Ancak, ters kayma var - renatürasyon.

Bu peptidlerin fiziksel özelliklerinin temel özellikleri vardır

.