çalışır.Ama bir insan veya hayvanın yaşamı tamamen imkansız olurdu onsuz spesifik proteinlerin, tamamen bağımlı olduğu bir alan var.Muhtemelen tahmin gibi biz enzimler bahsediyoruz.
Bugün proteinlerin enzimatik fonksiyonu dikkate alacaktır.Bu biyokimya önemli bir alandır.
Bu malzemeler tercihen proteinler olduğu için, kendileri bu düşünülebilir.İlk kez enzimleri 19. yüzyılın 30'lu keşfedildi için, sadece bilim adamları kendileri için bir veya daha az homojen tanımına ulaşmak için, bir asırdan fazla sürdü bilmeli.Peki fonksiyon proteinler, enzimler tarafından gerçekleştirilir?Bu konuda, hem de kendi yapısı ve reaksiyonların örnekleri olarak bu makalede öğreneceksiniz.
her proteinin bile teoride, bir enzim olabilir değil anlamak zorunda.Sadece proteinler küresel bir şekilde diğer organik bileşiklerle ilgili olarak katalitik aktivitesini sergileyebilir.Doğal bileşiklerin, bu sınıfın bütün olarak, enzim, amino asit kalıntısından oluşur.Biyolojik kökenli katalizörler - proteinlerin (kağıt olacak örnekleri) enzimatik fonksiyonu, yalnızca, molar kütle, en az 5000, modern tanımı
Enzimler Enzim
olan kişilerce gerçekleştirilebilir unutmayın.Bunlar reaktanlar (substrat) iki arasında yakın temas ile reaksiyonu hızlandırmak için yeteneğine sahiptir.Biz söyleyebiliriz proteinlerin enzimatik fonksiyonu - Bir süreç yaşayan bir organizma özgü biyokimyasal reaksiyonların bazı kataliz.Sadece onları küçük bir kısmı laboratuarda çoğaltılabilir.
Son yıllarda bu alanda bazı ilerlemeler olmuştur dikkat edilmelidir.Bilim adamları yavaş yavaş ilaç ekonomisi için değil, aynı zamanda sadece kullanılabilir yapay enzimler oluşturmaya yakın geldi.Enzimler etkin bir kanser başlangıç hatta küçük alanlarda tahrip olabilir geliştirilmektedir.Enzim
hangi parçaları doğrudan reaksiyonda yer?
alt-tabaka ile temas içinde aktif bir merkezi olan enzimin bütün vücudu, sadece çok az bir kısmını dahil unutmayın.Bu onların ana özellik, tamamlayıcılık olduğunu.Bu kavram, bir enzim alt-tabaka şekil ve fiziksel-kimyasal özellikleri ideal olduğunu varsayar.
- suda kabuk yüzeyinden aşağı gelir: Bu durumda, enzim işlevi için aşağıdaki olduğu söylenebilir.
- belirli bir deformasyon (polarizasyon örneğin,) vardır.Birbirlerine yaklaşırken
- bundan sonra, boşlukta özel bir şekilde düzenlenmiştir.
.Ve şimdi enzimler ve inorganik katalizörler arasında bir karşılaştırma yapalım.İleri ve ters tepkiler
eşit
eşit
özgüllük
Enzimler
inorganik katalizörler
ivme arasındaki
| karşılaştırması (tamamlayıcılık)maddelerin belirli bir tür | uygundur, yüksek spesifisiteli |
|
| reaksiyon oranı | birkaç milyon kat | ivme reaksiyon yoğunluğunu artırır benzer pek çok reaksiyonları hızlandıran, genel olabilirkez yüzlerce, binlerce |
|
| reaksiyon ısı Reaksiyon gider "Hayır" cevabı ısıtıldı En katalitik reaksiyonlar, art arda | içinde yer alan proteinlerin toplam ya da kısmi denatürasyonGördüğünüz gibi |
, proteinlerin enzimatik fonksiyonu özgüllüğünü kapsar.Kendimden Ben de bu proteinlerin birçoğu da belirli türler olduğunu katacak.Basitçe söylemek gerekirse, insan enzim pek kobay için uygundur.
Bu bileşiklerin yapısı, sadece üç seviyesi izole edilir enzimlerin yapısına
önemli bilgiler.Birincil yapısının enzim parçası olan amino asit kalıntıları tespit edilebilir.Biz defalarca bu makalede cite hangi proteinlerin, örnekler enzimatik fonksiyonu itibaren bu temelde kesin onları tanımlamak için, bileşiklerin sadece belirli kategoriler icra edilebilir oldukça gerçek.
ikinci kademe olarak, kendisine ait amino asit kalıntıları arasındaki ilişkileri ortaya çıkabilecek ilave tipleri vasıtası ile tespit edilir.Bu iletişim, hidrojen, elektrostatik, hidrofobik ve Van der Waals etkileşimleri.Enzimin, farklı bölgelerinde bu bağlantıları neden gerilim sonucunda α-heliks, döngü ve β-iplikçikleri üretti.
üçüncül yapı polipeptit zincirinin, nispeten büyük bölümleri sadece daraltılmış gerçeğinin bir sonucudur.Elde edilen iplikler denen etki vardır.Son olarak, bu yapının son oluşumu sonra farklı etki alanları arasında kurulan yer etkileşimi sürekli sürer.Bu etki oluşumu birbirinden tamamen bağımsız bir şekilde gerçekleşir olduğu unutulmamalıdır.Bazı özellikler
etki
Tipik olarak, imal edildiği polipeptit zinciri, yaklaşık 150 amino asit kalıntısı içerir.Etki birbirleri ile etkileşime girdiğinde, bir Globule oluşturdu.Işlevi onlara dayalı enzimatik aktif merkezler tarafından gerçekleştirilen olduğundan, bu sürecin öneminin farkında olmalıdır.
etki kendisini pek çok etkileşim bulunmaktadır yapısında, amino asit kalıntıları arasında olması ile karakterize edilir.Sayıları etki kendi arasındaki reaksiyon için çok daha büyüktür.Böylece, çeşitli organik çözücülerin eylem görece "savunmasız" arasındaki boşluğu.Su moleküllerinin bazı uygun 20-30 kübik Angströmde sırasına hacmi.Farklı domainler tamamen farklı fonksiyonlarının performansı ile ilişkili bir tamamen benzersiz üç boyutlu yapıyı, olması muhtemeldir.Bir kural olarak
aktif merkezler
, aktif mevkiler katı alanları arasında yer almaktadır.Bu duruma göre, her biri tepkime sırasında çok önemli bir rol oynar.Etki Bu düzenlemenin bir sonucu olarak enzim alanında önemli bir esneklik, hareketlilik bulundu.Enzimatik fonksiyonu uygun mekansal konumunu değiştirebilirsiniz ancak bu bileşikler yapılır, çünkü bu son derece önemlidir.Ve onlar nasıl performans karmaşık fonksiyonları ile enzimin vücutta polipeptit uzunluğu arasındaki
bağlantısı, doğrudan bir bağlantı vardır.rolü artan karmaşıklığı tamamen yeni etki oluşumuna katalitik alan arasındaki nedeniyle reaksiyonun etkin merkezinin oluşumu vasıtasıyla sağlanır.
Bazı enzim proteinler (örnek - lizozim ve glikojen fosforilaz) olsa da, boyutu (sırasıyla 129 ve 842 amino asit kalıntıları) büyük ölçüde değişebilir kimyasal bağların tiplerinin ayrılması reaksiyonu katalize edebilir.Fark daha kitlesel ve büyük enzimler daha iyi yanıt daha fazla istikrar ve hız sağlayan uzaydaki konumunu, kontrol edebiliyoruz olmasıdır.Enzimlerin
ana sıralama dünya çapında genel ve yaygın
Halen, bir standart bir sınıflandırmadır.Ona göre, ilgili alt sınıfları ile altı büyük sınıfları duruyor.Biz sadece temel düşünün.İşte onlar:
1. Oksidoredüktazlar.Bu durumda, enzim işlevi - redoks reaksiyonları uyarılması.
2. Transferazlar.
- karbon artıkları: Aşağıdaki gruplar yüzeyler arasındaki transfer yapabilir.
- Aldehit ve ketonların kalır.
- asil ve glikosil bileşenleri.
- Alkil artıklarının (bir istisna olarak, CH3 tahammül edemez).
- azot bazları.Fosfor içeren
- Grupları.
3. hidrolazlardır.Bu durumda, proteinlerin enzimatik fonksiyonu aşağıda verili tipteki bileşikleri bölünmesidir:
- ester.
- glikositler.
- esterler ve tiyoesterler.
- ilişkiler tip peptit.(Aynı peptid hariç) CN
- bağlar.
4. Liyazlar.Bu grup yeteneği, bir çift bağ daha sonra oluşumu ile ayrılır sahiptir.Ayrıca, ters işlem gerçekleştirebilir: ayrı gruplar bağlama bağları iki katına.
5. İzomerazlar.Bu durumda, proteinlerin enzimatik fonksiyonu olarak izomerik kataliz reaksiyonları karmaşıktır.
- rasemazı, epimeraz: Bu grup, aşağıdaki enzimler içerir.
- Tsistransizomerazy.
- moleküller arası oksidoredüktazlar.
- moleküller arası transferazlardır.
- intramoleküler liaz.(Aksi sentetaz olarak da bilinir)
6. Ligazlar.Bazı bağlantıları oluştururken Onlar ATP yarma için kullanılır.Onlar bir ölçüde kontrol vücudunuzdaki her ikinci sırayı alarak hemen hemen tüm reaksiyonlar olduğundan, proteinlerin enzimatik fonksiyonu inanılmaz önemli olduğunu görmek kolaydır
.Substrat ile etkileşim sonra enzimin kalan nedir
?
genellikle küresel protein, amino asit kalıntıları ile temsil edilen aktif merkezi olan bir enzim kaynağı, bir.Diğer tüm durumlarda, merkez şiddetle onu (örneğin ATP) prostetik grup ya da koenzim ile ilişkili içerir, ilişki çok zayıftır.Oluşan ATP apoenzyme çıkarılmasından sonra A holoenzyme olarak adlandırılan katalizör ve artık madde.
Böylece, bu enzimler, aşağıdaki gruplara ayrılır özelliğine göre:
- basit hidrolaz bir liyazı ve koenzim baz içermeyen bir izomeraz.
- enzim proteini (örneğin - bir transaminaz) (örneğin, lipoik asit), bir protez grubu ihtiva eder.Bu grup, peroksidaz de kapsamaktadır.Koenzim rejenerasyonunu gerekli
- Enizmy.Bir kinaz, aynı zamanda Oksidoredüktazların çoğu bulunmaktadır.
- Diğer katalizörler, bileşim olup, henüz tam olarak anlaşılamamıştır.Birinci grubun bir parçası olan
Tüm maddeler, yaygın olarak gıda endüstrisinde kullanılmaktadır.Tüm diğer katalizörler de aktivasyonu için çok özel koşullar gerektirir, ve bu nedenle sadece parçası olarak ya da bir laboratuar testlerinde çalışır.Böylece, enzimatik fonksiyonu - Bu, bir insan veya hayvanın iyi tanımlanmış koşullar bazı türleri (katalizi) tepkileri teşvik oluşur çok özel bir reaksiyondur.Enzimler bu kadar etkin bir şekilde çalışması neden
neler aktif bölgede olur, yoksa?
Biz defalarca enzimatik kataliz anlayışına önemli etken merkezinin oluşturulması olduğunu söyledi.Bu durumlarda çok daha aktif tepki olduğunu substratın, bağlayıcı spesifik oluyor.Orada yürütülen reaksiyonların karmaşıklığı anlamak için için, basit bir örnek vermek: glikoz fermantasyon oluştuğu, hemen 12 enzimleri gerekir!Aynı şekilde zor etkileşim nedeniyle sadece enzimin işlevini gerçekleştiren bir proteinin, özgüllük yüksek derecede sahip olması mümkün yapılır.
Türler özgüllük enzimleri
Bu mutlaktır.Bu durumda, seçicilik, sadece tek bir katı kesin türü enzimi gösterilmektedir.Bu nedenle, üreaz, sadece üre ile reaksiyona girer.Reaksiyonda Laktoz süt, herhangi bir koşulda girmiyor.Bu proteinler vücutta enzimler yerine işlev budur.Buna ek olarak
grup nadir mutlak özgüllük değildir.Adından da anlaşılacağı gibi , bu durumda, katı (karmaşık alkoller veya aldehitler dahil olmak üzere esterler) organik bileşiklerin bir sınıf "duyarlılık" vardır.Bu nedenle, mide anahtar enzimleri biri pepsin, yalnızca peptid bağının hidrolizi için özgüllüğe sergiler.Alkogoldegidraza alkoller ile münhasıran etkileşim ve α-hidroksi asitler şey ama bölünmüş değil laktikodegidraza.
Bu özel bir bileşikler grubu, bir, ancak bazı koşullar altında enzimatik fonksiyonu özelliği, enzimler, bir maddenin, ana "hedef" oldukça farklı hareket edebilir olduğu, aynı zamanda meydana gelir.Bu durumda, katalizör maddelerin belirli bir sınıf "eğilimi", ancak bazı koşullar altında bu ayrılması ve diğer bileşikler (illa eşdeğer olmayan) olabilir.Bununla birlikte, bu durumda, reaksiyon daha yavaş ilerler.
yaygın peptid bağları üzerinde etkili olan tripsin yeteneği bilinmektedir, ancak çok az insan mide-bağırsak yolunda enzimatik fonksiyonunu yerine getiren bu protein ester bileşikleri, çeşitli ile reaksiyona sokulabilir biliyoruz.
Son olarak, özgüllük, optik bir.Maddelerin çok çeşitli etkileşim Bu enzimler ancak bunlar iyi tanımlanmış bir optik özelliklere sahip koşullar altında, tamamen liste.Bu nedenle, bu durumda, proteinlerin enzimatik fonksiyonu, bir enzim, inorganik katalizörler etkisi ilkesi uyarınca çok benzerdir.
faktörler nelerdir kataliz etkinliğini belirlemek? - etkisi konsantrasyonu:
Günümüzde, bu enzimlerin verimliliği çok yüksek derecesini belirlemek faktör olduğuna inanılmaktadır.Mekansal yönlenmelerinin
, konsantrasyon etkisi inorganik kataliz reaksiyonu olandan farklı değildir.Bu durumda, aktif merkez diğer tüm hacimler için aynı değere göre birkaç kat daha yüksek olan alt-tabaka, bu tür bir konsantrasyon hazırlandı.Reaksiyon merkezinde seçici birlikte tepki moleküllerdir madde sıralanır.Bu etkinin büyüklüğü birkaç emir artarak kimyasal reaksiyon hızına yol açtığını tahmin etmek zor değil.Standart bir kimyasal işlem birbiriyle çarpışacak etkileşen moleküllerin bir parçası olan, son derece önemli olduğu
oluşur.Basitçe, çarpışma anında maddenin moleküllerinin sıkı birbirine göre konumlandırılmalıdır.Enzim örneğin ters aktif bölgesi, belirli bir hatta düzenlenmiş olan bütün bileşenler bunun zorunlu gerçekleştirilir olması, kataliz reaksiyonu yaklaşık üç büyüklük emir tarafından hızlandırılır.Bu durumda çok yönlülük altında
aynı anda etkin sitenin tüm bileşenlerinin özelliğine anlamına gelen "işlenen" molekülü madde üzerinde hareket etmek (veya kuvvetle kabul).Bir (molekül) sadece düzgün uzayda sabit değildir, burada (. Above bakınız) değil, aynı zamanda büyük ölçüde özelliklerini değiştirir.Enzim gerektiğinde alt-tabaka üzerinde hareket etmek çok daha kolay hale gelir aslında hepsi birlikte, sonuçlar.
