Konformation (Struktur) der Peptidkette trägt und einzigartig für jedes Protein.In besonderen Fällen ist der Bruch einer großen Anzahl von Verbindungen, die die räumliche Struktur des Moleküls Verbindungen stabilisiert.Als Ergebnis ist der Spalt vollständig gesamte Molekül (oder ein wesentlicher Teil davon) wird in Form von Zufallsknäuel.Dieser Vorgang wird als "Denaturierung".Diese Änderung kann Wärme von 60 bis 80 Grad auslösen.Somit wird jedes Molekül, das sich ergebende Zwischenraum kann in der Konformation von den anderen unterscheiden.
Proteindenaturierung tritt unter dem Einfluss von irgendwelchen Mitteln zur Zerstörung von nicht-kovalenten Bindungen.Dieser Vorgang kann unter alkalischen oder sauren Bedingungen, die Oberfläche der Phasenabschnitt unter dem Einfluss von bestimmten organischen Verbindungen (Phenole, Alkohole und andere) auftreten.Denaturierung des Proteins kann unter dem Einfluss von Guanidiniumchlorid oder Harnstoff auftritt.Diese Mittel bilden schwache Bindungen (hydrophobe, ionische Wasserstoff) mit Carbonyl- oder Aminogruppen der Peptidkette mit einer Reihe von Gruppen von Aminosäureresten, und ersetzt die bestehenden Protein eigenen Wasserstoffbindungen im Molekül.Als ein Ergebnis tritt eine Änderung in der Sekundär- und Tertiärstruktur.
Resistenz gegen denaturierende Mittel hängt stark von der Gegenwart des Proteins Molekülverbindungen Disulfidbindungen.Trypsin-Inhibitor hat drei Verbindungs S - S. Vorausgesetzt Erholung Proteindenaturierung erfolgt ohne andere Einflüsse.Wenn platzierenden gesetzte Bedingungen, wo Oxidation Cystein SH-Gruppen und die Bildung von Disulfidbindungen erfolgen, die anfängliche Konformation wiederhergestellt.Die Anwesenheit selbst einer einzelnen Disulfid-Bindung die Stabilität der räumlichen Struktur wesentlich erhöht wird.
Denaturierung von Protein, in der Regel durch eine Abnahme der Löslichkeit einher.Zusammen mit diesem häufig einen Niederschlag bildet.Da ist er in Form von "geronnene Eiweiß."Bei hohen Konzentrationen der Verbindungen in der Lösung, das "Auslaufen" erfährt die gesamte Lösung, wie beispielsweise kommt es beim Kochen von Eiern.Wenn denaturierenden Protein verliert seine biologische Aktivität.Nach diesem Prinzip ist die Verwendung von Carbolsäure (Phenol wässrige Lösung) als antiseptisches Mittel.
Instabilität der räumlichen Struktur, eine hohe Ausfallwahrscheinlichkeit unter dem Einfluss verschiedener Mittel wesentlich erschweren die Isolierung und Untersuchung von Protein.Es wird auch gewisse Probleme entstehen, wenn unter Verwendung der Verbindungen in der Medizin und Industrie.Wenn
Proteindenaturierung wurde durch Exposition gegenüber hohen Temperaturen, die langsame Abkühlung unter bestimmten Bedingungen der Prozess renativatsii - Wiederherstellung des nativen (original) Konformation.Diese Tatsache zeigt, dass die Verlegung der Peptidkette in Übereinstimmung mit der Primärstruktur.
Formation nativen Konformation (der ursprüngliche Standort) ist ein spontaner Prozess.Mit anderen Worten entspricht der minimale freie Energie in einem Molekül enthalten diese Anordnung.Mögliche Folge schließen, daß die räumliche Struktur der Verbindung ist in der Aminosäuresequenz in der Peptidkette kodiert.Dies wiederum bedeutet, dass alle Polypeptide bezogen Wechsel von Aminosäuren (z.B. mioglobinovye Peptidketten) eine identische Konformation zu erhalten.
Proteine können signifikante Unterschiede in der Primärstruktur haben, auch wenn wenig oder Konformationsänderung absolut identisch.
