Was ist die Funktion des Enzyms Protein?

Arbeit unseres Körpers - ein extrem komplizierter Prozess, der Millionen von Zellen, Tausende von verschiedenen Substanzen beteiligt.Aber es gibt einen Bereich, der vollständig abhängig von der spezifischen Proteine, ohne die das Leben eines Menschen oder Tieres vollständig unmöglich ist.Wie Sie wahrscheinlich erraten, sind wir über Enzyme im Gespräch.

Heute werden wir betrachten die enzymatische Funktion von Proteinen.Dies ist ein wichtiger Bereich der Biochemie.

da diese Materialien sind vorzugsweise Proteine, können sie selbst als sie sein.Sie sollten wissen, dass zum ersten Mal Enzyme wurden in den 30er Jahren des 19. Jahrhunderts entdeckt wurde, nahm nur die Wissenschaftler mehr als ein Jahrhundert, um zu einer mehr oder weniger einheitliche Definition für sie ankommen.Also, was Funktion wird von Proteinen durchgeführt sind Enzyme?Auf dieser, sowie deren Struktur und Reaktionen der Beispiele werden Sie aus diesem Artikel lernen.

müssen verstehen, dass nicht jedes Protein ein Enzym auch in der Theorie,.Nur globular geformt Proteine ​​können katalytische Aktivität in Bezug auf andere organische Verbindungen aufweisen.Da alle dieser Naturstoffklasse werden Enzyme von Aminosäureresten zusammengesetzt ist.Denken Sie daran, dass die enzymatische Funktion von Proteinen (Beispiele davon werden in dem Papier sein) kann nur von denen mit einem Molekulargewicht von nicht weniger als 5000.

Was Enzym moderne Definition

Enzyme durchgeführt werden - sind Katalysatoren biologischen Ursprungs.Sie haben die Fähigkeit, die Reaktion durch engen Kontakt zwischen den beiden der Reaktanten (Substrate) zu beschleunigen.Wir können sagen, dass die enzymatische Funktion von Proteinen - ein Prozess einige Katalyse biochemischer Reaktionen, die spezifisch für einen lebenden Organismus sind.Nur ein kleiner Teil von ihnen kann in einem Labor reproduziert werden.

anzumerken, dass in den letzten Jahren auf diesem Gebiet hat es einige Durchbruch.Wissenschaftler kommt nach und nach in der Nähe künstliche Enzyme, die nicht nur für die Wirtschaft, sondern auch der Medizin verwendet werden können.Enzyme sind in der Entwicklung, dass auch kleine Bereiche ab Krebs effektiv zerstören kann.

welche Teile des Enzyms direkt an der Reaktion beteiligt?

beachte, daß in Kontakt mit dem Substrat ist nicht enthalten den gesamten Körper des Enzyms, aber nur einen kleinen Teil, der das aktive Zentrum ist.Das ist ihr Hauptmerkmal, Komplementarität.Dieses Konzept geht davon aus, dass die Enzym-Substrat ist ideal in der Form und ihrer physikalisch-chemischen Eigenschaften.Es kann gesagt werden, dass die Funktion von Enzymen in diesem Fall ist die folgende:

• ihre Wasser kommt von der Oberfläche der Schale.
• Es gibt eine gewisse Verformung (Polarisation, zum Beispiel).
• wonach sie in einer besonderen Weise in dem Raum angeordnet sind, während sie einander näher.

Diese Faktoren führen zu einer Beschleunigung der Reaktion.Und jetzt machen wir einen Vergleich zwischen den Enzymen und anorganische Katalysatoren.

Wie Sie sehen können, die enzymatische Funktion von Proteinen beinhaltet Spezifität.Von mir selbst will ich noch hinzufügen, dass viele dieser Proteine ​​haben auch bestimmte Arten.Einfach ausgedrückt, ist die menschliche Enzym kaum für die Meerschweinchen geeignet.

Wichtige Informationen über die Struktur von Enzymen

Die Struktur dieser Verbindungen ist nur drei Ebenen getrennt.Die Primärstruktur kann durch die Aminosäurereste, die einen Teil der Enzyme identifiziert werden.Da die enzymatische Funktion von Proteinen können Beispiele von denen wir immer wieder in diesem Artikel gilt nur bestimmte Kategorien von Verbindungen ausgeübt werden, um sie genau auf dieser Grundlage zu ermitteln ist ganz echt.

denen der sekundären Ebene dazu gehör mittels zusätzlicher Arten von Beziehungen, die zwischen den Aminosäureresten auftreten können, ermittelt.Diese Mitteilung Wasserstoff, elektrostatische, hydrophobe und van der Waals-Wechselwirkungen.Als Ergebnis der Spannungen, die diese Verbindungen in verschiedenen Teilen des Enzyms verursachen hergestellt α-Helix, die Schleife und β-Strängen.

Tertiärstruktur ist ein Ergebnis der Tatsache, dass eine relativ große Teile der Polypeptidkette einfach eingeklappt.Die resultierenden Stränge Domänen genannt.Schließlich wird die endgültige Bildung dieser Struktur erfolgt erst nach zwischen verschiedenen Domänen hergestellt nachhaltige Interaktion.Es sei daran erinnert, dass die Bildung der Domänen in eine völlig unabhängige Weise erfolgt voneinander werden.Einige Merkmale

Domänen

Typischerweise wird die Polypeptidkette aus denen sie gebildet sind, besteht aus etwa 150 Aminosäureresten.Wenn Domänen interagieren miteinander, bildeten ein Kügelchen.Da die Funktion durch die enzymatisch aktive Zentren auf deren Basis durchgeführt wird, sollte sich der Bedeutung dieses Prozesses.

Domäne selbst ist dadurch zwischen den Aminosäureresten in der Struktur gibt es zahlreiche Wechselwirkungen aus.Deren Anzahl wesentlich größer ist als die für die Reaktion zwischen den Domänen selbst.Somit wird der Hohlraum zwischen der relativ "anfällig" für die Wirkung von verschiedenen organischen Lösungsmitteln.Das Volumen in der Größenordnung von 20-30 Kubikangström, die einige der Wassermoleküle entspricht.Verschiedene Domänen sind wahrscheinlich eine ganz einzigartige dreidimensionale Struktur, die mit der Leistung ganz unterschiedlichen Funktionen zugeordnet sind.

aktiven Zentren

In der Regel sind die aktiven Stellen streng zwischen Domänen befinden.Dementsprechend spielt die jeweils eine wichtige Rolle im Verlauf der Reaktion.Als Folge dieser Anordnung der Domänen gefunden beträchtliche Flexibilität, Beweglichkeit im Bereich des Enzyms.Dies ist äußerst wichtig, da die enzymatische Funktion nur solche Verbindungen, die ihre räumliche Position in geeigneter Weise geändert werden kann durchgeführt.

Verbindung zwischen der Länge des Polypeptids in den Körper des Enzyms, und um wie komplexen Funktionen, die sie durchgeführt wird, gibt es eine direkte Verbindung.Die zunehmende Komplexität der Rolle wird sowohl durch die Bildung des aktiven Zentrums der Reaktion zwischen der katalytischen Domäne und aufgrund der Bildung von völlig neuen Domänen erreicht.

Einige Enzymproteine ​​(Beispiele - Lysozym und Glycogenphosphorylase) kann in der Größe stark (129 und 842 Aminosäurereste, beziehungsweise) variieren, obwohl katalysieren die Spaltung der gleichen Arten von chemischen Bindungen.Der Unterschied ist, dass mehr Masse und große Enzyme sind in der Lage, ihre Position im Raum, die eine größere Stabilität und die Geschwindigkeit der Reaktion gewährleistet eine bessere Kontrolle.

Haupt Klassifizierung von Enzymen

Derzeit üblich und weit verbreitet in der ganzen Welt ist ein Standard-Klassifikation.Nach ihr, steht es sechs Hauptklassen, mit den entsprechenden Unterklassen.Wir betrachten nur die Grund.Hier sind sie:

1. Oxidoreduktasen.Die Funktion der Enzyme, die in diesem Fall - Stimulation von Redoxreaktionen.

2. Transferasen.

• -Kohlenstoffreste: Übertragungen zwischen den Substraten der folgenden Gruppen zu machen.
• Reste von Aldehyden und Ketonen.
• Acyl- und Glycosyl-Komponenten.
• Alkylreste (als Ausnahme, nicht tolerieren, CH3).
• Stickstoffbasen.
• Gruppen Phosphor enthalten.

3. Hydrolasen.In diesem Fall ist die enzymatische Funktion von Proteinen die Spaltung der folgenden Arten von Verbindungen:

• Ester.
• Glykoside.
• Ester und Thioester.
• Relations Peptid-Typ.
• Bande der CN (mit Ausnahme des gleichen Peptids).

4. Lyasen.Sie haben die Fähigkeit, Gruppe löst mit anschließender Bildung einer Doppelbindung.Darüber hinaus kann es die umgekehrte Prozess durchzuführen: Verbinden ausgewählten Gruppen an Doppelbindungen.

5. Isomerasen.In diesem Fall wird die enzymatische Funktion von Proteinen isomeren Katalysereaktionen kompliziert.Zu dieser Gruppe gehören die folgenden Enzyme:

• Racemase, Epimerase.
• Tsistransizomerazy.
• intramolekulare Oxidoreduktasen.
• intramolekulare Transferasen.
• intramolekulare Lyase.

6. Ligasen (sonst als Synthetase bezeichnet).Sie sind für die Spaltung von ATP verwendet unter Ausbildung einige Verbindungen.

leicht zu sehen, dass die enzymatische Funktion von Proteinen ist unglaublich wichtig, da sie in einem gewissen Maß an Kontrolle über praktisch alle Reaktionen, die jede Sekunde in Ihrem Körper sind.

Die Reste des Enzyms nach der Wechselwirkung mit dem Substrat?

oft globuläre Protein ein Enzym Herkunft, das aktive Zentrum sich durch ihre Aminosäurereste dargestellt.In allen anderen Fällen zählt der Mittelpunkt stark mit ihm prosthetische Gruppe oder Coenzym (ATP, zum Beispiel) verbunden ist, ist die Verbindung sehr viel schwächer.Ein Katalysator genannte Holoenzym, und dessen Rückstand wurde nach Entfernung des gebildeten ATP Apoenzym.

somit auf dieser Grundlage Enzyme werden in folgende Gruppen unterteilt:

• Einfache Hydrolase, Lyase, Isomerase und, die in der Regel Coenzym Basis enthalten.
• Enzymprotein (Beispiele - einige Transaminase), das eine prosthetische Gruppe (Liponsäure, zum Beispiel).Zu dieser Gruppe gehören viele von Peroxidase.
• Enizmy, die Regeneration des Coenzym benötigt.Sie umfassen eine Kinase, ebenso wie die meisten der Oxidoreduktasen.
• Andere Katalysatoren, deren Zusammensetzung ist noch nicht vollständig verstanden.

Alle Substanzen, die Teil der ersten Gruppe sind, werden in großem Umfang in der Lebensmittelindustrie verwendet.Alle anderen Katalysatoren erfordern sehr spezielle Voraussetzungen für seine Aktivierung und daher nur im Körper oder in einigen Labortests zu arbeiten.Somit enzymatischen Funktionen - es ist eine sehr spezifische Reaktion, die an der Stimulation (Katalyse) Reaktionen in bestimmten Arten von definierten Bedingungen eines Menschen oder eines Tieres umfasst.

Was passiert im aktiven Zentrum, oder warum Enzyme so effektiv zu arbeiten?

Wir haben wiederholt gesagt, dass der Schlüssel zum Verständnis der Enzymkatalyse ist die Schaffung des aktiven Zentrums.Es wird von der spezifischen Bindung des Substrats, die unter diesen Umständen ist viel aktiver reagieren.Damit Sie die Komplexität der dort durchgeführten Reaktionen zu verstehen, geben ein einfaches Beispiel: Glucose-Fermentation auftritt, müssen Sie sofort enzyme 12!Genauso schwierig Wechselwirkung ist nur aufgrund der Tatsache, dass ein Protein, das die Funktion des Enzyms führt, hat den höchsten Grad an Spezifität hergestellt.

Species Spezifität Enzyme

Es ist absolut.In diesem Fall wird die Spezifität nur eine streng bestimmte Enzym dargestellt.So reagiert Urease nur mit Harnstoff.Laktose Milch in der Reaktion, ist es unter keinen Umständen geben.Das heißt, welche Funktion die Proteine ​​führen Enzyme im Körper.

Darüber hinaus ist die Gruppe nicht ungewöhnlich absolute Spezifität. Wie der Name schon sagt, in diesem Fall gibt es "Empfindlichkeit" strikt auf eine Klasse von organischen Verbindungen (Ester, einschließlich komplexer Alkohole oder Aldehyde).Somit Pepsin, das eines der Schlüsselenzyme des Magens ist, weist nur eine Spezifität für die Hydrolyse der Peptidbindung.Alkogoldegidraza interagiert ausschließlich mit Alkoholen und laktikodegidraza nicht geteilt alles andere als α-Hydroxysäuren.

Es kommt auch vor, daß die enzymatische Funktion charakteristisch für eine spezifische Gruppe von Verbindungen, aber unter bestimmten Bedingungen können die Enzyme auf wirken ganz anders als seine Haupt "Target" einer Substanz.In diesem Fall wird der Katalysator "Tendenz" auf eine bestimmte Klasse von Substanzen, aber unter bestimmten Bedingungen (entspricht nicht notwendigerweise) spalten kann, und einer anderen Verbindung.Doch in diesem Fall wird die Reaktion wesentlich langsamer ablaufen.

Trypsin weithin bekannte Fähigkeit, auf Peptidbindungen wirken, aber nur sehr wenige Menschen wissen, dass dieses Protein, das die enzymatische Funktion im Gastrointestinaltrakt führt, kann mit einer Vielzahl von Ester-Verbindungen umgesetzt werden.

Schließlich ist die Spezifität optisch.Diese Enzyme können mit einer großen Vielzahl von Stoffen in Wechselwirkung Liste vollständig, aber nur unter der Voraussetzung, dass sie eine gut definierte optische Eigenschaften haben.Somit ist die enzymatische Funktion von Proteinen in diesem Fall, ähnlich dem Prinzip der Wirkung eines Enzyms, anorganischen Katalysatoren.

Welche Faktoren bestimmen die Effizienz der Katalyse?

Heute wird angenommen, dass Faktoren, die eine extrem hohe Effizienz von Enzymen bestimmen, sind:

• Effekt-Konzentration.
• Wirkung der räumlichen Orientierung.
• Vielseitigkeit der aktiven Stelle der Reaktion.

Im allgemeinen ist die Essenz der Konzentrationseffekt nicht von denen bei der Reaktion des anorganischen Katalyse.In diesem Fall erzeugt das aktive Zentrum eines solchen Konzentration des Substrats, die ein Mehrfaches über den gleichen Wert für alle anderen Mengen ist.In der Mitte der Reaktions selektiv sortiert Moleküle Substanz miteinander reagieren.Es ist nicht schwer zu erraten, dass dieser Effekt führt zu einer erhöhten chemischen Reaktionsgeschwindigkeit durch mehrere Größenordnungen.

Wenn eine chemische Standardprozess stattfindet, ist es äußerst wichtig ist, welcher Teil der interagierenden Moleküle miteinander kollidieren werden.Einfach gesagt, müssen die Moleküle der Substanz in dem Moment der Kollision genau bezüglich zueinander ausgerichtet werden.Aufgrund der Tatsache, dass die aktive Stelle des Enzyms, Umkehr zwangsweise durchgeführt, wobei alle beteiligten Komponenten werden in einer bestimmten Zeile angeordnet ist, wird die Katalysereaktion um etwa drei Grßenordnungen beschleunigt.

Unter der Multifunktionalität in diesem Fall bezieht sich auf die Eigenschaft aller Komponenten der aktiven Stelle zur gleichen Zeit (oder stark vereinbart), um das Molekül "in Bearbeitung" Substanz handeln.Leider (das Molekül) wird nur dann richtig in Raumes (s. Oberhalb) befestigt ist, aber seine Eigenschaften auch stark ändert.All dies zusammen ergibt sich die Tatsache, dass das Enzym wird viel einfacher, auf dem Substrat zu tun, als benötigt wird.