darbas mūsų kūno - labai sudėtingas procesas, kuriame dalyvavo milijonus ląstelių, tūkstančiai įvairių medžiagų.Tačiau yra viena sritis, kuri yra visiškai priklausomi nuo specifinių baltymų, be kurio žmogaus ar gyvūno gyvenimas būtų visiškai neįmanomas.Kaip jūs tikriausiai atspėjote, mes kalbame apie fermentų.
Šiandien mes apsvarstyti fermentiniu funkciją baltymų.Tai yra pagrindinis plotas biochemijai.
Kadangi šios medžiagos yra geriau baltymai, jie patys gali būti laikomi juos.Turėtumėte žinoti, kad pirmą kartą fermentai buvo atrastas 19 amžiaus 30s, tik mokslininkai paėmė daugiau nei šimtmetį, siekiant pasiekti daugiau ar mažiau vienodas apibrėžimas už juos.Taigi, kas funkciją atlieka baltymų yra fermentai?Apie tai, o taip pat jų struktūros ir reakcijų pavyzdžių išmoksite iš šio gaminio.
turite suprasti, kad ne kiekvienas baltymas gali būti fermentas, net teoriškai.Tik kamuolinis formos baltymai gali eksponuoti katalizinį aktyvumą, atsižvelgiant į kitų organinių junginių.Kaip visą šį natūralių klasės junginius, fermentai, sudarytas iš aminorūgščių liekanomis.Atminkite, kad fermentinis funkcija baltymų (pavyzdžiai, iš kurių bus popieriuje) gali būti atliekama tik tiems, kurių molinė masė ne mažesnė kaip 5000.
What fermentas moderni raiškos
Fermentai - katalizatoriai biologinės kilmės.Jie turi galimybę paspartinti pagal glaudų ryšį tarp dviejų reagentų (padėklų) reakcija.Galime pasakyti, kad fermentinė funkcija baltymų - procesas kai biocheminių reakcijų, kurios yra būdingos gyvo organizmo katalizės.Tik nedidelė jų dalis gali būti dauginama laboratorijoje.
reikia pažymėti, kad pastaraisiais metais šioje srityje padaryta tam tikra laimėjimas.Mokslininkai palaipsniui priartėja prie sukuriant dirbtinius fermentų, kurie gali būti naudojami ne tik dėl ūkio, bet taip pat medicinoje.Fermentai yra sukurtas, kad galėtų efektyviai sunaikinti net mažus plotus pradedant vėžiu.
kurios dalys fermento tiesiogiai dalyvauja reakcijoje?
Atkreipkite dėmesį, kad sąlytyje su substrato neįtrauktas visą kūną fermento, o tik nedidelę dalį, kuri yra aktyvi centras.Tai yra jų pagrindinis bruožas, papildomumas.Ši koncepcija daro prielaidą, kad fermentų sistemos substratas idealiai formos ir jos fizikines ir chemines savybes.Jis gali būti tvirtinama, kad fermentų šiuo atveju funkcija, yra tokia:
- jų vandenyje ateina žemyn nuo korpuso paviršiaus.
- yra tam tikras deformacijos (poliarizacija, pavyzdžiui).
- po kurio jie yra išdėstyti specialiu būdu erdvėje, o artėja viena su kita.
Šie veiksniai lemia reakcijos pagreitis.O dabar padarykime tarp fermentų ir neorganinių katalizatorių palyginimas.
palyginimas | Fermentai | neorganinių katalizatorių |
pagreitis pirmyn ir atgal reakcijos | Vienodas | Vienodas |
specifiškumo (papildomumas) | tinka tik tam tikros rūšies medžiagas, aukštos specifiškumas | gali būti universali, spartinant keletą panašių reakcijų |
reakcijos greitis | padidina apie kelis milijonus kartų | Pagreitis reakcijos intensyvumąšimtus ir tūkstančius kartų |
reakcija į šilumos | reakciją eina į "ne", nes dėl visiško ar dalinio denatūravimo dalyvaujančių baltymų | Kai šildomos, dauguma kataliziniai reakcijos kartą paspartino |
Kaip matote, fermentinė funkcija baltymų apima specifiką.Nuo savęs aš taip pat pridurti, kad daugelis šių baltymų turi taip pat konkrečių rūšių.Paprasčiau tariant, žmogaus fermento vargu ar tinka jūrų kiaulyčių.
Svarbi informacija apie fermentų
Šių junginių struktūra izoliuotų tik tris lygius struktūrą.Pirminė struktūra gali būti identifikuoti pagal aminorūgščių liekanų, kurie yra dalis fermentų.Nuo fermentinio funkcija baltymų, kurių pavyzdžiai mes jau ne kartą minimi šiame straipsnyje, gali būti naudojamasi tik tam tikrų kategorijų junginių, juos identifikuoti būtent šiuo pagrindu yra gana reali.
Kaip antrinio lygio, priklausanti jai nustatomas naudojant papildomus tipų santykius, kurie gali kilti tarp aminorūgščių liekanų.Šis komunikatas vandenilis, elektrostatinis, hidrofobinės ir van der Waals sąveika.Dėl įtampos, kad sukelti šiuos sujungimus įvairiose fermento rezultatas pagaminta alfa-spiralės, kilpa ir beta sruogų.
tretinė struktūra yra dėl to, kad santykinai didelį porcijos polipeptido grandinės yra tiesiog sulankstytoje rezultatas.Gauti kryptis yra vadinami domenus.Galiausiai, galutinis formavimas šioje struktūroje vyksta tik po įkurta tarp skirtingų domenų patyrė sąveiką.Reikėtų nepamiršti, kad domenų formavimas vyksta visiškai nepriklausomai vienas nuo kito.Kai kurie charakteristikos
domenai
Paprastai, polipeptidas grandinės, iš kurio jie yra suformuota, susideda iš maždaug 150 aminorūgščių liekanų.Kai domenai sąveikauja tarpusavyje, sudarė globulė.Kadangi funkcija yra atliekamas fermentiniu aktyvių centrų, remiantis jų, turėtų žinoti šio proceso reikšmę.Pati
domenas yra besiskiriantis tuo, kad tarp aminorūgščių liekanų jos struktūra yra daug sąveikų.Jų skaičius yra daug didesnis, nei tarp pačių domenų reakcija.Taigi, tarp santykinai "pažeidžiamas", skirta įvairių organinių tirpiklių ertmė.Iš 20-30 kubinių angstremais tam, kuris tinka kai kurie iš vandens molekulių tūris.Skirtingose srityse gali turėti visiškai unikalų trimatę struktūrą, kuri yra susijusi su visiškai skirtingų funkcijoms atlikti.
aktyvūs centrai
kaip taisyklė, aktyvios svetainės yra griežtai tarp domenų.Atitinkamai, kiekvienas iš kurių yra labai svarbi vaidmenį reakcijos metu.Kaip šio domenų susitarimą rezultatas rasti didelį lankstumą, mobilumą fermento srityje.Tai labai svarbu, kadangi fermentinė funkcija yra atliekama tik tas junginius, kurie gali tinkamai pakeisti savo erdvinę poziciją.
ryšys tarp iš fermento kūno polipeptido ilgio ir koks sudėtingas funkcijas jie atliko, yra tiesioginis ryšys.Didėjanti sudėtingumo vaidmens yra pasiekiamas tiek per veikliosios centre tarp katalizinio domeno ir dėl to, visiškai naujų domenų susidarymo reakcijos formavimas.
Kai fermentų baltymams (pavyzdžiai - lizocimo ir glikogenfosforilazės) gali labai skirtis savo dydžiu (129 ir 842 aminorūgščių liekanų, atitinkamai), nors katalizuoti skilimo reakciją tų pačių rūšių cheminių obligacijas.Skirtumas yra tas, kad daugiau masyvi ir didelių fermentai yra pajėgi geriau kontroliuoti jos padėtį erdvėje, kuri užtikrina didesnį stabilumą ir greitį atsaką.
pagrindinė klasifikacija fermentų
Šiuo metu paplitusi ir plačiai paplitęs visame pasaulyje yra standartinis klasifikacija.Pasak jos, ji stovi šeši pagrindiniai klases, su atitinkamomis poklasius.Mes manome, kad tik pagrindinis.Štai jie:
1. Oxidoreductases.Fermentų funkcija, šiuo atveju - stimuliacija oksidacijos-redukcijos reakcijomis.
2. induktorius.Gali daryti perkėlimus tarp šių grupių substratai
- -anglies atliekas.
- Liekanos aldehidų ir ketonų.
- acil ir glikozilas komponentai.
- alkil (kaip išimtį, negali toleruoti CH3) likučių.
- azoto bazės.
- Grupės sudėtyje yra fosforo.
3. hidrolazės.Šiuo atveju, fermentinė funkcija baltymų yra šių rūšių junginių skaldymas:
- esteris.
- glikozidai.
- esteriai ir thioesters.
- santykiai peptido tipą.
- obligacijos, kurių KN (išskyrus to paties peptido).
4. Lyases.Jie turi į grupės gebėjimas atsikabins su vėlesniais formavimo dviguba jungtimi.Be to, gali atlikti atvirkštinę procesą: sujungiant pasirinktus grupes dvigubų jungčių.
5. Isomerases.Šiuo atveju, fermentinė funkcija baltymų yra sudėtingas izomerines katalizę reakcijas.Ši grupė apima šiuos fermentus:
- racemase, epimerazė.
- Tsistransizomerazy.
- tarpmolekulinių oxidoreductases.
- tarpmolekulinių induktorius.
- intramolekulinis liazės.
6. Ligases (kitaip žinomas kaip sintetazei).Jos yra naudojamos skaldymą ATP formuojant keletą jungtis.
lengva pamatyti, kad fermentinis funkcija baltymų yra neįtikėtinai svarbus, nes jie yra tam tikra kontrolės laipsnį per beveik visų reakcijų, vykstančių kiekvieną sekundę savo kūną.
Kas lieka fermento po sąveikos su substratu?
dažnai sferinis baltymas yra fermentas, kilmės, aktyvus centras, kuri yra atstovaujama jos aminorūgščių liekanomis.Visais kitais atvejais, centras apima labai susijęs su juo protezas grupės arba kofermento (ATP, pavyzdžiui), ryšys yra daug silpnesnis.Katalizatorius vadinamas holoenzyme, ir jo liekana, pašalinus suformuoto ATP apoenzyme.
Taigi, remiantis šiuo pagrindu fermentai skirstomi į šias grupes:
- Paprasta hidrolazė, liazės ir izomerazei, kuris paprastai neturi sudėtyje Kofermentas bazę.
- fermento baltymo (pavyzdžiai - kai transaminazių), turintis protezą grupę (lipoinė rūgštis, pavyzdžiui).Ši grupė apima daug peroksidazės.
- Enizmy, kuris reikalingas regeneraciją kofermento.Jie taip pat yra kinazę, taip pat dauguma oxidoreductases.
- Kitos katalizatoriai, kurios sudėtis yra, dar nėra visiškai suprantama.
Visos medžiagos, kurios yra dalis pirmosios grupės, yra plačiai naudojami maisto pramonėje.Visi kiti katalizatoriai reikalauja labai specialias sąlygas jo aktyvavimą, todėl dirbti tik kūno arba tam tikrais laboratoriniais tyrimais.Taigi, fermentavimo funkcijos - tai yra labai specifinė reakcija, kurį sudaro stimuliuojantis (katalizę) reakcijas tam tikrų tipų gerai apibrėžtomis sąlygomis žmogaus arba gyvūno.
Kas vyksta aktyvios svetainėje, arba kodėl fermentai taip efektyviai dirbti?
Mes pakartotinai teigti, kad suprasti, fermentinio katalizės raktas yra veikliosios centro sukūrimas.Tai vyksta specifiškai jungiasi substrato, kuris šiomis aplinkybėmis yra daug aktyvesni reaguoti.Kad jums suprasti reakcijas vykdomų sudėtingumą, duoti paprastą pavyzdį: gliukozės fermentacijos pasitaiko, turite nedelsdami fermentų 12!Lygiai taip pat sunku sąveika yra įmanoma tik dėl to, kad baltymas, kuris atlieka fermento funkciją, yra didžiausias laipsnį specifiškumo.
rūšių specifiką fermentai
Tai absoliuti.Šiuo atveju, specifiškumą parodyta tik vieną griežtai tikrą tipo fermentą.Taigi, ureazės reaguoja tik su karbamido.Laktozės pieno reakcijoje, ji neturi patekti jokiomis aplinkybėmis.Kad tai, ką veikti baltymai atlikti fermentų organizme.
Be to, grupė nėra neįprasta absoliuti specifiškumas. Kaip rodo pats pavadinimas, šiuo atveju yra "jautrumas" griežtai organinių junginių (esterių, įskaitant sudėtingų alkoholių arba aldehidų) klasėje.Taigi, pepsino, kuris yra vienas iš pagrindinių fermentų, skrandžio, tik eksponuoja specifiškumą hidrolizės peptidinę jungtį.Alkogoldegidraza sąveikauja tik su alkoholių ir laktikodegidraza neskeltinės nieko, bet alfa-hidroksi rūgštys.
Tai atsitinka taip pat, kad fermentinė funkcija būdinga tam tikros grupės junginių, bet esant tam tikroms sąlygoms, fermentai, gali veikti ant gana skiriasi nuo jo pagrindinės "taikinys" medžiagos.Šiuo atveju, katalizatorius "linkęs" į tam tikrą medžiagų klasę, bet esant tam tikroms sąlygoms ji gali skilti ir kitas junginys (nebūtinai ekvivalentas).Tačiau, šiuo atveju, reakcija vyks daug lėčiau.
tripsino plačiai žinomas gebėjimą veikti peptidų obligacijų, bet labai mažai žmonių žino, kad šis baltymas, kuris atlieka fermentiniu funkciją virškinimo trakto, gali reaguoti su esteris junginių įvairovė.
Galiausiai, specifiškumas yra optinis.Šie fermentai gali sąveikauti su įvairių medžiagų sąrašą visiškai, bet tik su sąlyga, kad jie turi gerai apibrėžtą optines savybes.Taigi, fermentinė funkcija baltymų šiuo atveju yra labai panašios į veiksmų fermento, neorganinių katalizatorių principu.
Kokie veiksniai lemia katalizės efektyvumą?
Šiandien manoma, kad veiksniai, lemiantys labai aukštą efektyvumo fermentų:
- poveikio koncentracija.
- poveikis erdvinės orientacijos.
- universalumas aktyvios vietos reakcijos.
Apskritai, koncentracijos poveikio esmė nesiskiria nuo tos, neorganinio katalizės reakcijos.Šiuo atveju, aktyvus centras sukūrė tokią koncentracija yra nuo pagrindo, kuris yra kelis kartus didesnis nei tos pačios vertės visiems kitiems apimtis.Atsižvelgiant į tai, reakcijos centre selektyviai rūšiuojami molekulių medžiagą reaguoti kartu.Tai nėra sunku atspėti, kad šis poveikis sukelia padidėjęs cheminei reakcijai norma keliomis eilėmis.
Kai standartas cheminis procesas vyksta, tai yra labai svarbūs, kurios dalis sąveikaujančių molekulių viena su kita susiduria.Tiesiog pareiškė, kad iš susidūrimo momentu medžiagos molekulės turi būti griežtai orientuotas su vienas kito atžvilgiu.Atsižvelgiant į tai, kad aktyvus svetainę fermento tokio atstatymo yra atliekamas prievarta, po to visi komponentai, dalyvaujančių yra išdėstyti tam tikru linijai, katalizės reakcija yra pagreitintas apie tris eilėmis.
Pagal multi-funkcionalumą, šiuo atveju kalbama apie visų aktyvios vietos komponentų tuo pačiu metu objekto (arba stipriai suderintas) veikti molekulės "apdorojamos" Medžiagos.Čia jis (molekulė) yra ne tik tinkamai pritvirtinti erdvėje (žr. Aukščiau), bet taip pat labai keičia savo savybes.Visi tai kartu rezultatai tuo, kad fermentas tampa daug lengviau veikti ant pagrindo, kiek reikia.