O que é a função da proteína de enzima?

do nosso corpo - um processo extremamente complicado, que envolveu milhões de células, milhares de substâncias diferentes.Mas há uma área que é totalmente dependente das proteínas específicas, sem que a vida de um ser humano ou animal seria totalmente impossível.Como você provavelmente adivinhou, estamos a falar de enzimas.

Hoje vamos considerar a função enzimática de proteínas.Esta é uma importante área de bioquímica.

vez que estes materiais são de preferência proteínas, que podem eles próprios ser considerados eles.Você deve saber que para as primeiras enzimas tempo foram descobertos na década de 30 do século 19, somente os cientistas levou mais de um século, a fim de chegar a uma definição mais ou menos uniforme para eles.Então, qual função é realizada por proteínas são enzimas?Nesta, bem como a sua estrutura e reações dos exemplos que você vai aprender com este artigo.

tem que entender que nem todas as proteínas podem ser uma enzima, mesmo em teoria.Somente proteínas em forma globular pode exibir uma actividade catalítica em relação a outros compostos orgânicos.Como toda esta classe de compostos naturais, enzimas são compostos de resíduos de aminoácidos.Lembre-se que a função enzimática de proteínas (exemplos dos quais estarão no papel) pode ser realizada apenas por aqueles cuja massa molar não inferior a 5000.

O enzima definição moderna

Enzimas - são catalisadores de origem biológica.Eles têm a capacidade de acelerar a reacção por contacto estreito entre os dois reagentes (substratos).Podemos dizer que a função enzimática de proteínas - um processo alguns catálise de reações bioquímicas que são específicas a um organismo vivo.Apenas uma pequena parte deles pode ser reproduzido em laboratório.

Note-se que nos últimos anos nesta área houve algum avanço.Os cientistas gradualmente chega perto de criação de enzimas artificiais que podem ser utilizados não só para a economia, mas também a medicina.As enzimas estão sendo desenvolvidas que podem efetivamente destruir até mesmo as pequenas áreas a partir de câncer.

quais partes da enzima diretamente envolvidos na reação?

Note-se que em contacto com o substrato não está incluído todo o corpo da enzima, mas apenas uma pequena parte, que é o centro activo.Esta é a sua principal característica, a complementaridade.Este conceito pressupõe que o substrato da enzima é ideal em forma e as suas propriedades físico-químicas.Pode-se dizer que a função de enzimas neste caso, é o seguinte:

• sua água vem para baixo a partir da superfície do reservatório.
• Há uma certa deformação (polarização, por exemplo).
• após o qual são dispostos, de modo especial no espaço, enquanto se aproxima um do outro.

Esses fatores levam a uma aceleração da reação.E agora vamos fazer uma comparação entre as enzimas e catalisadores inorgânicos.Comparação

Como você pode ver, a função enzimática de proteínas envolve especificidade.De mim mesmo Eu também irá adicionar que muitas destas proteínas também têm espécies específicas.Simplificando, a enzima humana é pouco adequado para a cobaia.

informações importantes sobre a estrutura de enzimas

A estrutura destes compostos é isolado apenas três níveis.A estrutura primária podem ser identificadas pelos resíduos de aminoácido que são parte das enzimas.Uma vez que a função enzimática de proteínas, cujos exemplos que citamos repetidamente neste artigo poderão ser exercidas apenas determinadas categorias de compostos, para identificá-los precisamente nesta base é bastante real.

Quanto ao nível secundário, pertencente a ele é determinado por meio de outros tipos de relações que possam surgir entre os resíduos de aminoácidos.Este hidrogênio comunicação, eletrostática, hidrofóbicos, e de van der Waals.Como resultado da tensão que causam estas ligações em diferentes partes da enzima produzida α-hélice, o loop e p-fios.Estrutura terciária

é um resultado do facto de uma relativamente grandes porções da cadeia polipeptídica é simplesmente recolhida.Os fios resultantes são denominados domínios.Finalmente, a formação final desta estrutura só ocorrerá após estabelecida entre domínios diferentes sustentada interação.Deve ser lembrado que a formação dos domínios tem lugar de um modo completamente independente um do outro.Algumas características

domínios

Tipicamente, a cadeia de polipéptido a partir do qual elas são formadas, consiste em aproximadamente 150 resíduos de aminoácidos.Quando os domínios interagir uns com os outros, formado um glóbulo.Uma vez que a função é executada pelos centros activos enzimáticos com base nelas, deve estar ciente da importância deste processo.Domínio

si é caracterizado pelo facto de entre os resíduos de aminoácidos na sua estrutura existem numerosas interacções.O seu número é muito maior do que para a reacção entre os próprios domínios.Assim, a cavidade entre o relativamente "vulneráveis" para a acção de vários solventes orgânicos.O volume da ordem de 20-30 Angstroms cúbicos, que se encaixa algumas das moléculas de água.Diferentes domínios são susceptíveis de ter uma estrutura tridimensional completamente original, o qual é associado com o desempenho de funções completamente diferentes.

centros ativos

Como regra, os sítios ativos estão localizados estritamente entre domínios.Por conseguinte, cada um dos quais tem um papel muito importante no decurso da reacção.Como resultado deste arranjo de domínios encontrado flexibilidade considerável, mobilidade na área da enzima.Isto é extremamente importante, uma vez que a função enzimática é realizada apenas aqueles compostos que podem alterar a sua posição adequadamente espacial.

conexão entre o comprimento do polipéptido no organismo da enzima, e por eles como o complexo funções realizadas, existe uma ligação directa.A crescente complexidade do papel é conseguida quer através da formação do centro activo da reacção entre o domínio catalítico e, devido à formação de domínios inteiramente novos.

Algumas proteínas enzimáticas (exemplos - lisozima e glicogénio-fosforilase) pode variar muito em tamanho (129 e 842 resíduos de aminoácidos, respectivamente), apesar de catalisar a reacção de clivagem dos mesmos tipos de ligações químicas.A diferença é que as enzimas mais maciças e grandes é capaz de controlar melhor a sua posição no espaço, o que garante uma maior estabilidade e velocidade de resposta.Principal classificação de enzimas

Atualmente, comum e difundida em todo o mundo é uma classificação padrão.De acordo com ela, ela representa seis grandes classes, com as subclasses pertinentes.Nós consideramos apenas o básico.Aqui estão elas: 1.

Oxirredutases.A função de enzimas neste caso - a estimulação das reacções redox.

2. Transferases.Pode efectuar transferências entre os substratos dos seguintes grupos: resíduos

• -carbono.
• Restos de aldeídos e cetonas.
• componentes de acilo e de glicosilo.
• Alkyl (como uma exceção, não pode tolerar CH3) resíduos.Bases azotadas
• .
Grupos
• contendo fósforo.

3. hidrolases.Neste caso, a função enzimática de proteínas, é a clivagem dos seguintes tipos de compostos:

• éster.Glicosídeos
• .
• ésteres e tioésteres.
Relações
• peptídeo tipo.Títulos
• de CN (excepto do mesmo peptídeo).

4. Liases.Eles têm a capacidade de grupo desengata com subsequente formação de uma ligação dupla.Além disso, pode realizar o processo inverso: juntar grupos seleccionados de ligações duplas.

5. Isomerases.Neste caso, a função enzimática de proteínas é complicada reacções de catálise isoméricas.Este grupo inclui as seguintes enzimas:

• racemase, epimerase.
• Tsistransizomerazy.
• oxidoreductases intramolecular.
• transferases intramolecular.
• liase intramolecular.

6. Ligases (também conhecido como sintetase).Eles são usados ​​para a divisão de ATP, enquanto formando algumas conexões.

fácil ver que a função enzimática de proteínas é extremamente importante, pois eles estão em algum grau de controle sobre praticamente todas as reações que ocorrem a cada segundo em seu corpo.

O que resta da enzima após a interação com o substrato?

proteína globular é muitas vezes uma origem de enzima, o centro activo das quais é representada pelos seus resíduos de aminoácidos.Em todos os outros casos, o centro inclui a fortemente associada com ele ou grupo prostético coenzima (ATP, por exemplo), a conexão é muito mais fraco.Um catalisador chamado uma holoenzima, e seu resíduo, após a remoção da apoenzima ATP formado.

Assim, nesta base, as enzimas são divididos nos seguintes grupos:

• simples hidrolase, liase, e isomerase, que geralmente não contêm base de coenzima.Proteína enzimática
• (alguns exemplos - transaminase) que compreendem um grupo prostético (ácido lipóico, por exemplo).Este grupo inclui muitos dos peroxidase.
• Enizmy, o que exigiu a regeneração da coenzima.Eles incluem uma quinase, assim como a maioria das oxidoredutases.
• Outros catalisadores, cuja composição ainda não foi totalmente compreendido.

Todas as substâncias, que são parte do primeiro grupo, são amplamente utilizados na indústria alimentar.Todos os outros catalisadores exigir condições muito especiais para a sua ativação e, portanto, trabalhar apenas no corpo ou em alguns testes de laboratório.Assim, as funções enzimáticas - é uma reacção muito específico, que consiste na estimulação (catálise de reacções) em certos tipos de condições bem definidas de um ser humano ou um animal.

O que acontece no sítio ativo, ou por que as enzimas funcionam de forma eficaz?

Temos dito repetidamente que a chave para a compreensão da catálise enzimática é a criação do centro ativo.Vai na ligação do substrato, o que, nestas circunstâncias, é muito mais ativo reagir o específico.Para que você a entender a complexidade das reações realizadas lá, dar um exemplo simples: fermentação da glicose para ocorrer, você deve imediatamente enzimas 12!Igualmente interacção difícil só é possível devido ao facto de que uma proteína que desempenha a função da enzima, tem o maior grau de especificidade.

Espécies enzimas especificidade

É absoluta.Neste caso, a especificidade é mostrada apenas uma enzima tipo estritamente definida.Assim, a urease reage apenas com ureia.Lactose leite na reação, ele não entra em nenhuma circunstância.Isso é o que funcionam as proteínas executar enzimas no organismo.

Além disso, o grupo não é absoluta especificidade incomum. Como o nome indica, neste caso não é "sensibilidade" estritamente a uma classe de compostos orgânicos (ésteres, incluindo álcoois complexos ou aldeídos).Assim, a pepsina, o que é uma das principais enzimas do estômago apenas exibe especificidade para a hidrólise da ligação peptídica.Alkogoldegidraza interage exclusivamente com álcoois e não laktikodegidraza dividir qualquer coisa, mas a-hidroxiácidos.

Acontece também que a função característica enzimática de um grupo particular de compostos, mas em determinadas condições, as enzimas podem actuar em bastante diferente do seu principal "alvo" de uma substância.Neste caso, o catalisador "tende" para uma determinada classe de substâncias, mas em determinadas condições, pode clivar e outro composto (não necessariamente equivalente).No entanto, neste caso, a reacção irá prosseguir muito mais lentamente.

tripsina capacidade largamente conhecido por actuar em ligações peptídicas, mas muito poucas pessoas sabem que esta proteína que desempenha a função enzimática no tracto gastrointestinal, pode ser feito reagir com uma variedade de compostos de éster.

Finalmente, a especificidade é óptico.Estas enzimas podem interagir com uma grande variedade de substâncias listar inteiramente, mas apenas sob a condição de que eles têm propriedades ópticas bem definidas.Assim, a função enzimática de proteínas, neste caso, é muito semelhante ao princípio de acção de uma enzima, os catalisadores inorgânicos.

Que fatores determinam a eficiência da catálise?

Hoje, acredita-se que fatores que determinam um grau extremamente elevado de eficiência de enzimas são:

• concentração efeito.
• Efeito da orientação espacial.
• versatilidade do local activo da reacção.

Em geral, a essência do efeito de concentração não é diferente do que na reacção de catálise inorgânica.Neste caso, o centro activo criada uma tal concentração do substrato, o que é várias vezes maior do que o mesmo valor para todos os outros volumes.No centro da reacção classificados substância selectivamente moléculas de reagir em conjunto.Não é difícil adivinhar que este efeito conduz a um aumento da velocidade de reacção química em várias ordens de magnitude.

Quando um processo químico padrão tem lugar, é extremamente importante, o que parte das moléculas que interagem irá colidir uns com os outros.Dito de forma simples, as moléculas da substância no momento da colisão deve ser estritamente orientados em relação um ao outro.Devido ao facto de o sítio activo da enzima, tal inversão é realizada à força, após o que todos os componentes envolvidos estão dispostos numa certa linha, a reacção é acelerada por catálise de cerca de três ordens de grandeza.

De acordo com a multi-funcionalidade, neste caso, refere-se à propriedade de todos os componentes do local activo, ao mesmo tempo (ou fortemente acordado) para actuar sobre a molécula de "a ser processado" substância.Aqui ele (a molécula) não só está corretamente fixada no espaço (ver. Acima), mas também muda muito suas características.Tudo isto, juntamente resulta no facto de a enzima torna-se muito mais fácil de actuar sobre o substrato, conforme necessário.