structură miez de lanț proteine și polipeptide proteide a moleculei proteice și poate consta din unul, două sau mai multe circuite.Cu toate acestea, proprietățile fizice, biologice și chimice ale biopolimerilor sunt cauzate nu numai o structură chimică generală care poate fi o "lipsit de sens", dar și de alte niveluri de organizare a moleculelor de proteine.
structura primară a unei proteine este determinată de compoziția de aminoacizi calitativă și cantitativă.Legăturile peptidice sunt baza structurii primare.Pentru prima dată, aceasta ipoteza a sugerat în 1888 și mai târziu Danilevskiy suspiciunile sale au fost confirmate de sinteză de peptide, care se realizează prin E. Fischer.Structura moleculei proteice a fost studiată în detaliu Danilevskiy și E. Fischer.Conform acestei teorii, moleculele de proteine constau dintr-un număr mare de resturi de aminoacizi unite prin legături peptidice.O moleculă de proteină poate avea unul sau mai multe lanțuri polipeptidice.
In studiul structurii primare a proteinelor utilizând agenți chimici și enzime proteolitice.De exemplu, folosind degradarea Edman este foarte convenabil pentru a identifica terminalul aminoacizi.
proteină structură secundară prezintă configurația spațială a moleculei proteice.Următoarele tipuri de structură secundară de alfa-helix, beta-elicoidale, colagen helix.Oamenii de știință au descoperit că structura peptidelor este cea mai frecventa alfa-helix.
proteine structura secundară este stabilizat prin legaturi de hidrogen.Acestea din urmă apar între atomii de hidrogen legați la un element electronegativ azot atom unul legătură peptidică, și un atom de oxigen carbonilic al patrulea aminoacizilor, și sunt îndreptate de-a lungul spiralei.Calculele energetice arată că polimerizarea acestor aminoacizi este mai eficient dreapta alfa-helix, care este prezentă în proteina nativă.Structura secundară de proteine
: structura Beta-coli lanțuri
polipeptide în plisată-beta complet extins.Beta-coli format prin reacția dintre două legături peptidice.Această structură este tipic pentru proteine fibroase (keratina, fibroin, etc.).În special, beta-cheratină caracterizat printr-un aranjament paralel a lanțuri polipeptidice care sunt stabilizate și mai mult de legăturile inter-disulfurice.Fibroinului mătase lanțuri polipeptidice antiparalele adiacente.Structura secundară
de proteine: helix colagen
Educație este format din trei circuite tropocollagen spiralized, care are forma tijei.Lanț răsucire elicoidală și forma superhelix.Helix stabilizat prin legături de hidrogen între hidrogen apar peptidă grupărilor amino ale resturi aminoacide un lanț și oxigenul grupării carbonil a restului de aminoacid din alt lanț.Structura de colagen prezentat dă putere mare si elasticitate.
structura terțiară a proteinei
Majoritatea proteinelor în stare nativă au o structură foarte compactă, care este determinată de forma, mărimea și polaritatea resturi de aminoacizi, iar secvența de aminoacizi.
influență semnificativă asupra formării conformația nativă a proteinei sau structurii terțiare având interacțiuni hidrofobe și ionice, legături de hidrogen, și altele. Sub influența acestor forțe se realizează conformația sa termodinamic facile a moleculei proteice și stabilizarea acestuia.
structură cuaternară
Acest tip de structură a moleculei este rezultatul asocierii mai multor subunități într-o moleculă singur complex.Structura fiecărei subunități include structuri primare, secundare și terțiare.
