Vad är funktionen av enzymet proteinet?

arbete av vår kropp - en extremt komplicerad process, som innebar miljontals celler, tusentals olika ämnen.Men det finns ett område som är helt beroende av de specifika proteiner, utan vilken livet av en människa eller ett djur skulle vara helt omöjligt.Som du gissade antagligen, talar vi om enzymer.

Idag kommer vi att överväga den enzymatiska funktionen av proteiner.Detta är ett större område i biokemi.

Eftersom Dessa material är företrädesvis proteiner, kan de själva anses dem.Du ska veta att för första gången enzymer upptäcktes under 30-talet av 19th century, tog bara forskarna mer än ett århundrade, för att komma fram till en mer eller mindre enhetlig definition av dem.Så vilken funktion utförs av proteiner är enzymer?På denna, liksom deras struktur och reaktioner av de exempel som du kommer att lära av den här artikeln.

måste förstå att inte alla proteinet kan vara ett enzym, även i teorin.Endast klot formade proteiner kan uppvisa katalytisk aktivitet med avseende på andra organiska föreningar.Eftersom alla denna klass av naturliga föreningar, är enzymer sammansatta av aminosyrarester.Kom ihåg att den enzymatiska funktionen hos proteiner (exempel som kommer att vara i tidningen) kan endast utföras av dem vars molmassa av inte mindre än 5000.

Vad enzym modern definition

Enzymer - är katalysatorer av biologiskt ursprung.De har förmågan att accelerera reaktionen genom nära kontakt mellan två av reaktanterna (substrat).Vi kan säga att den enzymatiska funktionen hos proteiner - en process någon katalys av biokemiska reaktioner som är specifika för en levande organism.Endast en liten del av dem kan reproduceras i ett laboratorium.

bör noteras att under de senaste åren inom detta område har det förekommit en del genombrott.Forskare gradvis kommer nära till att skapa artificiella enzymer som kan användas inte bara för ekonomin utan också medicin.Enzymer utvecklas som effektivt kan förstöra även små områden börjar cancer.

Vilka delar av enzymet direkt involverad i reaktionen?

Observera att i kontakt med substratet inte ingår hela kroppen av enzymet, men endast en liten del, som är den aktiva centrum.Detta är deras huvudsakliga funktion, komplementaritet.Detta koncept förutsätter att enzymsubstratet är idealiskt i form och dess fysikalisk-kemiska egenskaper.Det kan sägas att funktionen av enzymer i detta fall är följande:

  • deras vatten kommer ner från ytan av skalet.
  • Det finns en viss deformation (polarisering, till exempel).
  • efter vilket de är anordnade på ett speciellt sätt i utrymmet, medan närmar sig varandra.

Dessa faktorer leder till en acceleration av reaktionen.Och nu ska vi göra en jämförelse mellan enzymerna och oorganiska katalysatorer.

jämförelse mellan

Enzymer

oorganiska katalysatorer

acceleration av framåt- och bakåtreaktioner

Lika

Lika

specificitet (komplementaritet)

endast lämplig för en viss typ av ämnen, kan hög specificitet

vara universell, accelererande flera liknande reaktioner reaktionshastigheten

ökar intensiteten av reaktionen av ett par miljoner gånger

Accelerationhundratals och tusentals gånger

Reaktion på värma

reaktion går till "nej" på grund av helt eller delvis denaturering av de deltagande proteinerna

Vid upphettning, de flesta katalytiska reaktioner accelererade upprepade gånger

Som ni kan se, den enzymatiska funktionen av proteiner innebär specificitet.Från mig själv kommer jag också tillägga att många av dessa proteiner har också artspecifika.Enkelt uttryckt är det humana enzymet knappast lämpad för marsvin.

Viktig information om strukturen av enzymer

Strukturen hos dessa föreningar isoleras bara tre nivåer.Den primära strukturen kan identifieras genom aminosyraresterna som ingår i enzymerna.Eftersom den enzymatiska funktionen av proteiner, kan exempel på sådana har vi gång på gång nämns i den här artikeln utövas bara vissa kategorier av föreningar för att identifiera dem just på denna grund är ganska verklig.

När det gäller den andra stadiet, som tillhör den bestäms med hjälp av andra typer av relationer som kan uppstå mellan aminosyraresterna.Detta meddelande väte, elektrostatiska, hydrofoba och van der Waals interaktioner.Som ett resultat av den spänning som orsakar dessa anslutningar i olika delar av enzym som produceras α-helix, slingan och p-strängar.

tertiärstruktur är ett resultat av det faktum att en relativt stor delar av polypeptidkedjan är helt enkelt kollapsade.De resulterande strängarna är kallas domäner.Slutligen, fattar det slutliga bildandet av denna struktur endast ske efter upprättats mellan olika domäner ihållande interaktion.Man bör komma ihåg att bildandet av domänerna sker på ett helt oberoende sätt från varandra.Vissa egenskaper

domäner

Typiskt polypeptidkedjan från vilken de bildas, består av ca 150 aminosyrarester.När domäner interagerar med varandra, bildas en kula.Eftersom funktionen utförs av enzymatiska aktiva centra som grundar sig på dem, bör vara medvetna om vikten av denna process.

domän i sig kännetecknas av att mellan aminosyraresterna i sin struktur det finns många interaktioner.Deras antal är mycket större än den för reaktionen mellan domänerna själva.Sålunda hålrummet mellan den relativt "utsatta" för verkan av olika organiska lösningsmedel.Volymen av storleksordningen 20-30 kubiska Ångström, som passar några av de vattenmolekyler.Olika domäner är sannolikt har en helt unik tre-dimensionella struktur, som är associerad med utförandet av helt olika funktioner.

aktiva centra

Som regel är de aktiva ställena belägna strikt mellan domäner.Följaktligen, som var och spelar en mycket viktig roll under loppet av reaktionen.Som ett resultat av detta arrangemang av domäner funnit betydande flexibilitet, rörlighet i området för enzymet.Detta är extremt viktigt, eftersom den enzymatiska funktion utförs endast de föreningar som lämpligen kan ändra sitt läge i rummet.

samband mellan längden av polypeptiden i kroppen av enzymet, och av hur komplex funktioner de utförs, finns det en direkt koppling.Den ökande komplexiteten i rollen uppnås både genom bildandet av det aktiva centrumet av reaktionen mellan den katalytiska domänen och på grund av bildningen av helt nya domäner.

Vissa enzymproteiner (exempel - lysozym och glykogenfosforylas) kan variera mycket i storlek (129 och 842 aminosyrarester, respektive), fastän katalysera klyvningsreaktionen av samma typer av kemiska bindningar.Skillnaden är att mer massiva och stora enzymer är i stånd att bättre kontrollera sin position i rymden, som säkerställer större stabilitet och snabba svarstider.

huvud klassificering av enzymer

närvarande gemensam och utbredd över hela världen är en standardklassificering.Enligt henne står det sex stora klasser, med de berörda underklasser.Vi anser bara grundläggande.Här är de:

1. Oxidoreduktaser.Funktionen av enzymer i detta fall - stimulering av redoxreaktioner.

2. Transferaser.Kan göra överföringar mellan substraten av följande grupper:

  • -kolrester.
  • Rester av aldehyder och ketoner.
  • acyl- och glykosyl komponenter.
  • Alkyl (som ett undantag, inte kan tolerera CH3) rester.
  • kvävebaser.
  • Grupper innehållande fosfor.

3. hydrolaser.I detta fall, är den enzymatiska funktionen hos proteiner klyvningen av följande typer av föreningar:

  • estern.
  • glykosider.
  • estrar och tioestrar.
  • Förbindelserna peptidtyp.
  • obligationer i CN (utom med samma peptid).

4. lyaser.De har förmågan att gruppera frikopplar med efterföljande bildning av en dubbelbindning.Dessutom kan det utföra den inversa processen: sammanfogning utvalda grupper till dubbelbindningar.

5. isomeraser.I detta fall är den enzymatiska funktionen av proteiner komplicerat isomera katalys reaktioner.I denna grupp ingår följande enzymer:

  • racemas, epimeras.
  • Tsistransizomerazy.
  • intramolekylära oxidoreduktaser.
  • intramolekylära transferaser.
  • intramolekylär lyas.

6. Ligaser (annars känd som syntetas).De används för uppdelning av ATP under bildande vissa anslutningar.

lätt att se att den enzymatiska proteiners funktion är oerhört viktig, eftersom de befinner sig i en viss grad av kontroll över i stort sett alla reaktioner som äger rum vartannat i din kropp.

Vad som återstår av enzymet efter interaktion med underlaget?

ofta globulärt protein är ett enzym ursprung, aktivt centrum som representeras av dess aminosyrarester.I alla andra fall, innefattar centrum starkt associerade med honom prostetisk grupp eller koenzym (ATP, till exempel), är anslutningen mycket svagare.En katalysator som kallas en holoenzym, och dess återstod, efter avlägsnande av det bildade ATP apoenzym.

således på grundval av detta enzym är indelade i följande grupper:

  • Enkel hydrolas, lyas och isomeras, som i allmänhet inte innehåller coenzym bas.
  • enzymprotein (exempel - vissa transa) bestående av en prostetisk grupp (lipoinsyra, till exempel).I denna grupp ingår många av peroxidas.
  • Enizmy, vilket krävde regenerering av koenzymet.De omfattar ett kinas, liksom de flesta av oxidoreduktaser.
  • Andra katalysatorer, vars sammansättning är ännu inte helt klarlagd.

Alla substanser, som ingår i den första gruppen, används i stor utsträckning inom livsmedelsindustrin.Alla andra katalysatorer kräver mycket speciella villkoren för dess aktivering, och därför fungerar bara i kroppen eller i vissa laboratorietester.Således, enzymatiska funktioner - det är en mycket specifik reaktion, som består i att stimulera (katalys) reaktioner i vissa typer av väldefinierade villkor för en människa eller ett djur.

Vad händer i det aktiva stället, eller varför enzymer fungerar så effektivt?

Vi har upprepade gånger sagt att nyckeln till förståelsen av enzymatisk katalys är skapandet av aktivt centrum.Det kommer på den specifika bindningen av substratet, vilken i dessa sammanhang är mycket mer aktiv reagera.För att förstå komplexiteten av reaktionerna som utförs där, ge ett enkelt exempel: glukos jäsning att inträffa, måste du omedelbart enzymer 12!Lika svårt växelverkan möjliggöres bara på grund av det faktum att ett protein som utför funktionen av enzymet, har den högsta graden av specificitet.

artspecificitet enzymer

Det är absolut.I det här fallet, är specificiteten visas endast en strikt bestämd typ enzym.Således reagerar ureas endast med urea.Laktos mjölk i reaktionen, inte gå in under några omständigheter.Det är vilken funktion proteinerna utför enzymer i kroppen.

Dessutom är gruppen inte ovanligt absolut specificitet. Som namnet antyder, i det här fallet finns det "känslighet" strikt till en klass av organiska föreningar (estrar, inklusive komplexa alkoholer eller aldehyder).Sålunda pepsin, som är en av de nyckelenzymer i magen, uppvisar endast specificitet för hydrolys av peptidbindningen.Alkogoldegidraza interagerar endast med alkoholer och laktikodegidraza inte dela något annat än a-hydroxisyror.

Det händer också att den enzymatiska funktionen kännetecknande för en speciell grupp av föreningar, men under vissa förhållanden, kan enzymerna verka på helt annorlunda än dess huvudsakliga "mål" av ett ämne.I det här fallet, katalysatorn "tenderar" till en viss typ av ämnen, men under vissa förhållanden kan klyva och annan förening (inte nödvändigtvis motsvarande).Men i det här fallet, kommer reaktionen fortgå mycket långsammare.

trypsin allmänt kända förmåga att agera på peptidbindningar, men mycket få människor vet att detta protein som utför enzymatisk funktion i mag-tarmkanalen, kan reagera med en mängd olika esterföreningar.

Slutligen är specificiteten optiska.Dessa enzymer kan interagera med en mängd olika ämnen lista helt, men endast under förutsättning att de har en väl definierad optiska egenskaper.Således är den enzymatiska funktionen av proteiner i detta fall mycket lik den principen för verkan av ett enzym, de oorganiska katalysatorer.

Vilka faktorer avgör effektiviteten i katalys?

Idag antas det att faktorer som bestämmer en extremt hög verkningsgrad av enzymer är:

  • Effekt.
  • Effekt av rumslig orientering.
  • mångsidighet det aktiva stället av reaktionen.

I allmänhet är kärnan i den koncentrationseffekt inte skiljer sig från den i reaktionen av oorganiska katalys.I detta fall skapas det aktiva centrumet sådan koncentration av substratet, som är flera gånger högre än samma värde för alla andra volymer.I mitten av reaktionen selektivt sorteras molekyler ämne reagerar med varandra.Det är inte svårt att gissa att denna effekt leder till ökad reaktionshastighet kemiska genom flera tiopotenser.

När en standard kemisk process sker, är det mycket viktigt, vilken del av de interagerande molekylerna kommer att kollidera med varandra.Enkelt uttryckt måste molekylerna i substansen i kollisionsögonblicket vara strikt orienterade med avseende på varandra.Beroende på det faktum att det aktiva stället för enzymet sådan återföring utförs med våld, varvid alla komponenter är involverade är anordnade i en viss linje, är katalysen reaktionen accelereras med ca tre storleksordningar.

Under multifunktionalitet i det här fallet avser egendom alla delar av det aktiva stället samtidigt (eller instämde) att agera på molekylen "behandlas" ämne.Här (molekylen) inte bara fast ordentligt i rymden (se. Ovan), men också i hög grad förändrar dess egenskaper.Allt detta tillsammans resulterar i det faktum att enzymet blir mycket lättare att verka på substratet vid behov.