ydinrakenteeseen proteiinien ja proteidiuutteiden polypeptidiketjun proteiinimolekyylin ja voi muodostua yhdestä, kahdesta tai useammasta piirejä.Kuitenkin fyysinen, biologiset ja kemialliset ominaisuudet biopolymeerejä johtuvat paitsi yleinen kemiallinen rakenne, joka voi olla "merkityksetön", mutta myös muilla organisaatiotasoilla proteiinin molekyylejä.
primäärirakenne proteiinin määritetään laadullinen ja määrällinen aminohappokoostumus.Peptidisidosten ovat perusteella kantavan rakenteen.Ensimmäistä kertaa tämä hypoteesi ehdotettiin 1888 Danilevskiy ja myöhemmin hänen epäilyt vahvistettiin peptidisynteesiä joka suoritetaan E. Fischer.Rakenne proteiinimolekyylin on tutkittu yksityiskohtaisesti Danilevskiy ja E. Fischer.Tämän teorian mukaan, proteiinin molekyylit koostuvat useiden aminohappotähteiden liitetty peptidisidoksilla.Proteiini-molekyyli voi olla yksi tai useampia polypeptidiketjuja.
Tutkimuksessa kantavan rakenteen proteiinien käyttäen kemiallisia aineita ja proteolyyttisiä entsyymejä.Esimerkiksi käyttämällä Edman-hajoaminen on erittäin kätevä tunnistaa terminaalin aminohappoa.
proteiinin sekundaarisen rakenteen esittää spatiaalisen konfiguraation proteiinin molekyylin.Seuraavanlaisia sekundaarirakenteen alfa-kierteen, beeta-kierteiset, kollageeni Helix.Tutkijat ovat havainneet, että peptidien rakenne on yleisin alfa-heliksin.
proteiini sekundaarirakenne stabiloi vetysidoksia.Jälkimmäinen välille syntyy sitoutuneiden vetyatomien elektronegatiivisen typpiatomin yhden peptidisidoksen, ja karbonyylihappiatomilla neljännen yksi sen aminohapon, ja ne on suunnattu pitkin spiraalin.Energia laskelmat osoittavat, että polymerointi näiden aminohappojen on tehokkaampaa oikea alfa-kierteen, joka on läsnä natiivin proteiinin.
proteiini sekundaarirakenne: Beta-levyrakenteen
polypeptidiketjua beeta-taitetun täysin ulkona.Beeta-arkki on muodostettu saattamalla kaksi peptidisidoksia.Tämä rakenne on tyypillistä kuitu- proteiineja (keratiini, fibroiini, jne.).Erityisesti, beeta-keratiini ominaista rinnakkainen järjestely polypeptidiketjusta jotka edelleen stabiloi ketjujen välisen disulfidisidokset.Silkki fibroin vieressä antiparallel polypeptidiketjua.
sekundaarinen rakenne proteiinien: kollageeni spiraali
koulutus koostuu kolmesta piirejä spiralized tropocollagen, joka on muodoltaan tanko.Kierteiset kierre ketju ja muoto superhelix.Helix stabiloitu välisten vetysidosten vety esiintyvän peptidin aminoryhmien aminohappotähteiden yhden ketjun ja hapen karbonyyliryhmän aminohappotähteen toisen ketjun.Esitetty kollageenin rakenne antaa lujat ja elastisuus.
tertiäärirakenteen proteiinin
Useimmat proteiinien natiivi tila on erittäin kompakti rakenne, joka määräytyy muoto, koko ja polaarisuus aminohappotähdettä, ja aminohapposekvenssi.
merkittävä vaikutus muodostumista natiivin konformaation proteiinin tai sen tertiäärisen rakenteen, jossa on hydrofobisia ja ioniset vuorovaikutukset, vetysidokset, ja muut. Vaikutuksen alaisena näiden voimien saavutetaan termodynaamisesti tarkoituksenmukaista proteiinin konformaation molekyylin ja sen stabilointi.
kvaternaarinen rakenne
Tällainen molekyylin on seurausta yhdistyksen useiden alayksiköiden yhdeksi monimutkainen molekyyli.Rakenne kunkin alayksikön sisältää ensimmäisen, toisen ja kolmannen asteen rakenteet.
