Eiwitten zijn biologische polymeren met complexe structuren.Ze hebben een hoogmoleculair en bestaan uit een aminozuur prosthetische groepen weergegeven door vitamines, lipiden en koolhydraten insluitsels.Eiwitten met koolhydraten, vitamines, lipiden of metalen, genaamd verbinding.Alleen eenvoudige eiwitten samengesteld uit aminozuren met elkaar verbonden door een peptidebinding.
peptiden
Ongeacht wat structuur is een stof monomeren van eiwitten zijn aminozuren.Ze vormen een belangrijk polypeptideketen, die vervolgens wordt gevormd fibrillaire en bolvormige structuur van het eiwit.Wanneer dit eiwit kan worden gesynthetiseerd slechts in levend weefsel - in planten, bacteriën, schimmels en andere dierlijke cellen.
enkel organisme dat het eiwit monomeren niet kan verbinden, zijn virussen en protozoa bacteriën.Alle andere structurele eiwitten kunnen vormen.Maar welke stoffen zijn monomeren van eiwitten en hoe ze gevormd?Dit en eiwit biosynthese, een polypeptide, en de vorming van een complex eiwitstructuur aminozuren en hun eigenschappen, zie hieronder.
enkel monomeer molecuul eiwit eventuele alpha-aminozuur.In dit eiwit - een polypeptideketen gekoppelde aminozuren.Afhankelijk van het aantal aminozuren betrokken bij de vorming daarvan worden geïsoleerd dipeptiden (twee resten), een tripeptide (3), oligopeptiden (met 2-10 aminozuren) en polypeptiden (een aantal aminozuren).
beoordelen van de structuur van eiwitten
structuur van het eiwit kan een primaire, iets complexer - een tweede, complexere - tertiaire en de moeilijkste - Quaternaire.
primaire structuur - het is een eenvoudige schakeling die via een peptidebinding (CO-NH) verbonden monomeren proteïnen (aminozuren).Secundaire structuur - een alfa-helix of beta-sheet.Tertiaire - dit is nog gecompliceerder driedimensionale structuur van het eiwit, welke werd gevormd uit het secundaire gevolg van de vorming van covalente, ionische en waterstofbinding en hydrofobe interacties.
quaternaire structuur de meest complexe en bijzondere receptoreiwitten op celmembranen.Deze supramoleculaire (domein), gevormd als gevolg van het combineren van verschillende moleculen tertiaire structuur, aangevuld koolhydraat, lipide, of B-vitaminen.In dit geval, zoals in de primaire, secundaire en tertiaire structuren van eiwitten monomeren alfa-aminozuren.Ze zijn ook verbonden door peptide bindingen.Het enige verschil is in de complexiteit van de constructie.
Amino
enkel monomeer eiwitmoleculen zijn alfa-aminozuren.Er zijn slechts 20 en ze nauwelijks basis van leven.De opkomst van een peptidebinding, eiwitsynthese mogelijk was.Een eiwit zelf begon toen structuurvormende, receptor, enzym, transport, mediator en andere functies.Door deze levende organisme functioneert en in staat om te spelen.
zelf alfa-aminozuur is een organisch carbonzuur met een aminogroep gebonden aan het alfa-koolstofatoom.Laatste naast de carboxylgroep.Aldus monomeren van eiwitten worden als organische stoffen met een eindstandig koolstofatoom hebben en draagt een amine en een carboxylgroep.
verbinding met aminozuren in peptiden en eiwitten
aminozuren verenigd in dimeren, trimeren en polymeren door middel van een peptidebinding.Het wordt gevormd door splitsing van hydroxyl (-OH) groep van de carboxyl gedeelte van een alfa-aminozuur en waterstof (H) - aminogroep van een ander alfa-aminozuren.De interactie van water wordt afgesplitst, en het carboxyl-eindstandige deel is C = O een vrij elektron over carboxyl koolstof residu.In een ander aminozuurresidu heeft (NH) met een beschikbare vrije radicalen aan het stikstofatoom.Hiermee kunt u de twee radicalen aan te sluiten op een obligatie (CONH) vormen.Er wordt een peptide.
varianten van alfa-aminozuren
Totaal bekend 23 alfa-aminozuren.Zij worden voorgesteld als een lijst: glycine, valine, alanine, isoleucine, leucine, glutamaat, aspartaat, ornithine, threonine, serine, lysine, cystine, cysteïne, fenylalanine, methionine, tyrosine, proline, tryptofaan, hydroxyproline, arginine, histidine, asparagine englutamine.Naargelang zij kunnen worden gesynthetiseerd door het menselijk lichaam, zijn deze aminozuren onderverdeeld in de essentiële en niet-essentiële.
notie van essentiële en niet-essentiële aminozuren
Verwisselbare menselijk lichaam kan synthetiseren, terwijl essentiële mag alleen komen met voedsel.Tegelijkertijd, en de essentiële en niet-essentiële vetzuren zijn belangrijk voor eiwitbiosynthese, want zonder deze synthese kan niet worden voltooid.Zonder een enkel aminozuur, zelfs als iedereen aanwezig, is het onmogelijk om het eiwit de cel nodig om haar functies te bouwen.
Een fout in elk stadium van de biosynthese - en het eiwit ongeschikt, omdat zij niet in staat de gewenste structuur van de verstoring van elektronendichtheden en interatomaire interacties voldoen.Omdat mensen (en andere organismen), is het belangrijk om proteïneproducten, waarin de essentiële aminozuren verbruikt.Hun afwezigheid in het dieet leiden tot een aantal aandoeningen van eiwitmetabolisme.
De vorming van een peptidebinding
enkel monomeer eiwitten zijn alfa-aminozuren.Ze geleidelijk verenigd in polypeptideketen, waarvan de structuur wordt vooraf opgeslagen in de genetische code van DNA (of RNA indien behandeld bacterieel biosynthese).In dit eiwit - een streng sequentie van aminozuurresten.Deze keten is aangebracht in een bepaalde structuur in de cel voert een vooraf geprogrammeerde functie.
opeenvolgende fasen van proteïne biosynthese
De vorming van het eiwit bestaat uit een aaneenschakeling van stappen: replicatiegebied DNA (of RNA), RNA synthese informatietype, de productie in het cytoplasma van de kern, de verbinding met het ribosoom en de geleidelijke insertie van aminozuur residuen die worden geleverd overdracht RNA.Een stof die een monomeer eiwit is betrokken bij de enzymatische splitsing reactie van een hydroxylgroep en een waterstofatoom proton en voegt vervolgens de uitstrekbare polipetidnoy keten.
aldus verkregen polypeptideketen die al in het cellulaire endoplasmatisch reticulum wordt verwezen in een vooraf bepaalde structuur en aangevuld koolhydraat of lipide-eenheid indien nodig.Dit proces wordt "rijping" van het eiwit, waarna hij met het mobiele transportsysteem naar een bestemming.
functies gesynthetiseerde eiwitten
eiwit monomeren aminozuren die nodig zijn om hun primaire structuur op te bouwen.Secundaire, tertiaire en quaternaire structuur zich vormde, hoewel soms vereist ook de deelname van enzymen en andere stoffen.Zij zijn echter niet het belangrijkste, hoewel het noodzakelijk dat de eiwitten hun functie.
aminozuur dat een monomeer eiwit, kan de bevestiging van koolhydraten, metalen of vitaminen bevatten.Education tertiaire of quaternaire structuur maakt het mogelijk om meer plaatsen voor de locatie van de ingebrachte groepen vinden.Dit verschaft een afgeleide van het eiwit dat een rol speelt het enzym, receptor, transporter stoffen in of uit de cel immunoglobuline structurele component van het celmembraan of organellen van spiereiwit.
eiwit gevormd uit aminozuren, zijn de enige basis van het leven.Tegenwoordig wordt aangenomen dat het leven ontstaan net na het verschijnen van aminozuren, vanwege de polymerisatie.Immers, de intermoleculaire interacties van eiwitten en het begin van het leven, waaronder intelligente.Alle andere biochemische processen, waaronder energie, zijn voor de uitvoering van proteïne biosynthese en daardoor de verdere voortzetting van het leven.
