Aká je funkcia enzýmového proteínu?

dielo nášho tela - extrémne komplikovaný proces, ktorý zahŕňal milióny buniek, tisíce rôznych látok.Ale je tu jedna oblasť, ktorá je úplne závislá na špecifických proteínov, bez ktorých život človeka alebo zvieraťa by bola úplne nemožná.Ako ste asi tušíte, hovoríme o enzýmy.

Dnes budeme uvažovať enzymatickú funkciu proteínov.To je hlavnou oblasťou biochémie.

Vzhľadom k tomu, Tieto materiály sú výhodne proteíny, môžu byť samy o sebe považovať za nimi.Mali by ste vedieť, že sa prvýkrát enzýmy boli objavené v 30. rokoch 19. storočia, tak vedci trvalo viac ako sto rokov, aby sa dospelo k viac či menej jednotné definície pre nich.Takže to, čo funkcia sa vykoná proteínov sú enzýmy?Na tomto, rovnako ako ich štruktúry a reakcie príkladov bude učiť sa z tohto článku.

si uvedomiť, že nie každý proteín môže byť enzým, dokonca ani teoreticky.Iba guľovitý tvarované proteíny môžu vykazovať katalytickú aktivitu s ohľadom na iných organických zlúčenín.Ako všetky z tejto triedy prírodných látok, enzýmy sa skladajú z aminokyselinových zvyškov.Nezabudnite, že enzymatická funkcia proteínov (príklady, ktoré budú v novinách) je možné vykonávať iba tí, ktorých molekulová hmotnosť nie menšiu než 5000.

Aký enzým moderné definíciu

Enzýmy - sú katalyzátory biologického pôvodu.Majú schopnosť urýchliť reakciu tesnom kontakte medzi dvoma z reakčných zložiek (substráty).Dá sa povedať, že enzymatická funkcia proteínov - proces niektoré katalýza biochemických reakcií, ktoré sú špecifické pre živý organizmus.Malá časť z nich môže byť reprodukovaný len v laboratóriu.

potrebné poznamenať, že v posledných rokoch v tejto oblasti došlo k určitému prielomu.Vedci sa postupne blíži k vytvoreniu umelých enzýmy, ktoré môžu byť použité nielen pre ekonomiku, ale aj lekárstva.Enzýmy sú vyvinuté, ktoré môžu účinne ničia aj malé plochy, počnúc rakovinu.

ktoré časti enzýmu priamo podieľajú na reakciu?

Všimnite si, že v kontakte so substrátom nie je súčasťou celé telo enzýmu, ale len malá časť, ktorá je aktívnym centrom.To je ich hlavné funkcie, komplementarita.Táto koncepcia predpokladá, že sa substrát enzýmu je ideálny tvar a jeho fyzikálno-chemických vlastností.Dá sa povedať, že funkcie enzýmov v tomto prípade, je nasledujúci:

• ich voda zostupuje od povrchu plášťa.
• Existuje určité deformácie (polarizácia, napríklad).
• , po ktorej sú usporiadané vo zvláštnym spôsobom v priestore, zatiaľ čo k sebe približujú.

Tieto faktory vedú k urýchleniu reakcie.A teraz poďme urobiť porovnanie medzi enzýmov a anorganických katalyzátorov.

Ako môžete vidieť, enzymatické funkcie proteínov zahŕňa špecifickosť.Od seba by som tiež dodať, že mnohé z týchto bielkovín majú tiež druhovo špecifické.Jednoducho povedané, ľudský enzým je ťažko vhodné pre morča.

Dôležité informácie o štruktúre enzýmov

Štruktúra týchto zlúčenín izolovaných len tri úrovne.Primárne štruktúra môže byť identifikované aminokyselinové zvyšky, ktoré sú súčasťou enzýmov.Vzhľadom k tomu, enzymatické funkcie proteínov, ktorých príklady sme opakovane citované v tomto článku môže byť uplatnená iba určité kategórie látok, ich identifikáciu práve na tomto základe je celkom reálna.

Pre sekundárnu úroveň, ktorá patrí do nej sa určuje prostredníctvom ďalších typov vzťahov, ktoré môžu vzniknúť medzi aminokyselinovým zvyšky.Toto oznámenie vodík, elektrostatické, hydrofóbna a van der Waalsove interakcie.V dôsledku napätia, ktoré spôsobí táto spojenia v rôznych častiach enzýmu vyrába a-helix, slučku a beta-reťazcov.

terciárny štruktúra je výsledkom toho, že relatívne veľké časti polypeptidového reťazca je jednoducho zrútil.Výsledné prvky sa nazývajú domény.A konečne, konečný vznik tejto štruktúry prebieha len po tom, čo vytvorilo medzi rôznymi doménami trvalé interakcie.Je potrebné mať na pamäti, že tvorba domén sa odohráva v úplne nezávisle na sebe.Niektoré charakteristiky

domény

Typicky, polypeptidový reťazec, z ktorého sú vytvorené, sa skladá z približne 150 aminokyselinových zvyškov.Keď domény na seba vzájomne pôsobia, tvoril guľu.Vzhľadom k tomu, táto funkcia sa vykonáva pomocou enzymatické aktívnych centier založených na nich, mali byť vedomí dôležitosti tohto procesu.

doména sama vyznačuje tým, že medzi aminokyselinovým zvyšky v jej štruktúre sú početné interakcie.Ich počet je oveľa väčšia, než je pre reakciu medzi samotnými doménami.To znamená, že dutina medzi relatívne "zraniteľní" pre pôsobenie rôznych organických rozpúšťadiel.Objem v poriadku 20-30 kubických angströmov, ktorý zapadá niektoré molekuly vody.Rôzne domény môžu mať úplne unikátnu trojrozmernú štruktúru, ktorá je spojená s výkonom úplne odlišných funkcií.

aktívny centra

Spravidla sú aktívne miesta sú umiestnené prísne medzi doménami.V súlade s tým, z ktorých každý hrá veľmi dôležitú úlohu v priebehu reakcie.V dôsledku tohto usporiadania domén nájdených značnú pružnosť, pohyblivosť v oblasti enzýmu.To je mimoriadne dôležité, pretože funkcia enzymatická sa vykonáva iba zlúčeniny, ktoré môžu byť vhodne zmeniť svoje priestorové polohy.

spojenie medzi dĺžkou polypeptidu v tele enzýmu, a tým, ako komplexné funkcií, ktoré vykonáva, existuje priama väzba.K rastúcej zložitosti úlohy je dosiahnuté jednak cez vytvorenie aktívneho centra reakcie medzi katalytickou doménou a v dôsledku k vytvoreniu úplne nových domén.

Niektoré proteíny enzýmu (príklady - lyzozým a glykogenfosforylázy) sa môže výrazne líšiť vo veľkosti (129 a 842 aminokyselinových zvyškov, v uvedenom poradí), ale katalyzujú štiepenie reakciu rovnaké typy chemických väzieb.Rozdiel je v tom, že viac masívne a veľké enzýmy sú schopné lepšie kontrolovať svoju pozíciu v priestore, ktorý zaistí vyššiu stabilitu a rýchlosť odozvy.

hlavné klasifikácie enzýmov

V súčasnej dobe bežné a rozšírené po celom svete, je štandardná klasifikácia.Podľa nej stojí šesť hlavných tried, s príslušnými podtriedy.Domnievame sa, že iba základné.Tu sú:

1. oxidoreduktázy.Funkcie enzýmov v tomto prípade - stimulácia redoxných reakcií.

2. transferázy.Môže vykonávať presuny medzi substráty nasledovných skupín: zvyšky

• -uhlíka.
• Zvyšky aldehydy a ketóny.
• acyl a glykosylové komponenty.
• Alkyl (ako výnimku, nemôže tolerovať CH 3) zvyšky.
• dusíkatých báz.
• skupiny obsahujúce fosfor.

3. hydrolázy.V tomto prípade sa enzymatická funkcia proteínov je štiepenie z nasledujúcich typov zlúčenín:

• ester.
• glykozidy.
estery a thioestery
• .
• Vzťahy peptid typu.
• dlhopisy CN (okrem rovnakého peptidu).

4. lyázy.Majú schopnosť skupiny uvoľní s následnou tvorbou dvojitej väzby.Okrem toho môže sa vykonať inverznej proces: spájanie vybranej skupiny na dvojitej väzby.

5. isomerázy.V tomto prípade sa enzymatická funkcia proteínov je komplikovaná izomerické katalýza reakcie.Táto skupina zahŕňa nasledujúce enzýmy:

• racemázy, epimeráza.
• Tsistransizomerazy.
• intramolekulárna oxidoreduktázy.
• intramolekulárna transferázy.
• intramolekulárna lyázy.

6. ligázu (inak známy ako synthetasou).Používajú sa na rozdelenie ATP zatiaľ čo vytvoríme nejaké spojenie.

ľahko vidieť, že enzymatická funkcia proteínov je nesmierne dôležitá, pretože sú do určitej miery kontroly nad prakticky všetkých reakcií, ktoré sa konajú každý druhý vo vašom tele.

Čo zostáva enzýmu po interakcii so substrátom?

často globulárne proteín je enzým pôvodu, aktívne stred, ktorá je reprezentovaná svojimi aminokyselinovým zvyšky.Vo všetkých ostatných prípadoch, v centre obsahuje silne spojený s ním, protetické skupiny, alebo koenzýmu (ATP, napríklad), pripojenie je oveľa slabší.Katalyzátor nazýva holoenzým, a jeho zvyšok sa po odstránení vytvoreného ATP apoenzym.

teda na tomto základe enzýmy sú rozdelené do nasledujúcich skupín:

• Jednoduché hydrolázy, lyázy, a izomeránu, ktoré obvykle neobsahujú koenzým základňu.
• enzým proteín (príklady - niektoré transamináz) obsahujúce protetickú skupinu (lipoovú kyselinu, napríklad).Táto skupina zahŕňa mnoho peroxidázy.
• Enizmy, čo vyžaduje regeneráciu koenzýmu.Patrí medzi ne kinázy, ale aj väčšinu z oxidoreduktáz.
• Iné katalyzátory, ktorého zloženie nie je doteraz úplne objasnený.

Všetky látky, ktoré sú súčasťou prvej skupiny, sú široko používané v potravinárskom priemysle.Všetky ostatné katalyzátory vyžadujú veľmi zvláštne podmienky pre jeho aktiváciu, a preto sa pracovať len v tele alebo v niektorých laboratórnych testov.Tak, enzymatické funkcie - to je veľmi špecifická reakcia, ktorá spočíva v stimulácii (katalýza), reakcie v určitých typov dobre definovanými podmienkami pre človeka alebo zvieraťa.

Čo sa deje v aktívnom mieste, alebo prečo enzýmy pracujú tak efektívne?

Opakovane sme hovorili, že kľúčom k pochopeniu enzymatickej katalýzy je vytvorenie aktívneho centra.To sa deje na špecifické väzby substrátu, ktorý za týchto okolností je oveľa aktívnejší reagovať.Aby ste pochopili zložitosť reakcií vykonávaných tam dať jednoduchý príklad: nastať pri fermentácii glukózy, musíte okamžite enzýmy 12!Rovnako ťažké interakcia je možné len preto, že na to, že proteín, ktorý vykonáva funkciu enzýmu, má najvyšší stupeň špecifickosti.

druhová špecifickosť enzýmy

Je to absolútne.V tomto prípade, špecificita je znázornený iba jeden nevyhnutne určitý typ enzýmu.Tak, ureáza reaguje iba s močovinou.Laktóza mlieko pri reakcii, aby nedošlo k vniknutiu za žiadnych okolností.To je to, čo fungovať bielkoviny vykonať enzýmy v tele.

Okrem toho je skupina nie je nezvyčajné absolútna špecifickosti. Ako názov napovedá, v tomto prípade je "citlivosť" prísne do triedy organických zlúčenín (estery, vrátane komplexných alkoholov alebo aldehydov).Tak, pepsín, ktorý je jedným z kľúčových enzýmov v žalúdku, vykazuje len špecificitu pre hydrolýzu peptidové väzby.Alkogoldegidraza spolupracuje výhradne s alkoholy a laktikodegidraza štiepané nič iné, než alfa-hydroxy kyselín.

Stáva sa tiež, že enzymatická funkcia charakteristické pre špecifickú skupinu zlúčenín, ale za určitých podmienok, enzýmy môžu pôsobiť na úplne odlišná od jeho hlavné "cieľ" látky.V tomto prípade, sa katalyzátor "sklon" do určitej triedy látok, ale za určitých podmienok sa môže štiepiť, a iné zlúčeniny, (nie nevyhnutne ekvivalent).Avšak, v tomto prípade sa reakcia bude prebiehať oveľa pomalšie.

trypsínom široko známy spôsobilosť konať na peptidových väzieb, ale len veľmi málo ľudí vie, že tento proteín, ktorý vykonáva funkciu enzymatickou v gastrointestinálnom trakte, môže reagovať s rôznymi esterových zlúčenín.

Napokon, špecificita je optická.Tieto enzýmy môžu komunikovať s celým radom látok vypísať úplne, ale len pod podmienkou, že majú dobre definované optické vlastnosti.To znamená, že enzymatická funkcia proteínov je v tomto prípade je veľmi podobný princípu pôsobenia enzýmu, anorganických katalyzátorov.

Aké faktory určujú účinnosť katalýzy?

V súčasnej dobe sa predpokladá, že faktory, ktoré určujú extrémne vysoký stupeň účinnosti enzýmov sú: koncentrácia

• efekt.
• Vplyv priestorovej orientácie.
• univerzálnosť aktívneho miesta reakcie.

Všeobecne platí, že podstatou účinku na koncentrácii sa nelíši od, že v reakcii anorganického katalýzy.V tomto prípade je aktívne centrum vytvorila takú koncentráciu substrátu, ktorá je niekoľkonásobne vyššia, ako na rovnakú hodnotu pre všetky ostatné zväzky.V stredu reakcie selektívne radené molekuly látku spolu reagovať.Nie je ťažké uhádnuť, že tento efekt vedie k zvýšenej chemickej reakcie sadzby o niekoľko rádov.

Pri štandardnej chemický proces prebieha, je mimoriadne dôležité, ktorá časť interagujúcich molekúl budú kolidovať s navzájom.Jednoducho povedané, molekuly látky v okamihu nárazu musí byť striktne orientované vo vzťahu k sebe navzájom.Vzhľadom na to, že aktívne miesto enzýmu tomto zrušení sa vykonáva nútene, načo sú všetky komponenty zapojenia sú usporiadané v určitom riadku, katalýza reakcia je silne o tri rády.

Pod multifunkčnosti v tomto prípade sa vzťahuje k majetku všetkých zložiek aktívneho miesta súčasne (alebo rozhodne súhlasil) pôsobiť na molekule "spracovávané" látok.Tu to (molekula) sa nielen správne upevnená v priestore (viď. Vyššie), ale tiež veľmi mení svoje vlastnosti.Všetko dohromady vedie k tomu, že tento enzým sa stáva oveľa jednoduchšie pôsobiť na substrátu podľa potreby.